Aminotransferase

Aminotransferasen (Transaminasen) sind Enzyme aus der Transferasegruppe, die den Transfer von Aminogruppen von Aminosäuren zu Ketosäuren ohne Bildung von freiem Ammoniak katalysieren. Diese Transaminierungsreaktionen stellen den Zusammenhang zwischen Protein- und Kohlenhydratstoffwechsel her. Aminotransferasen werden auch Transaminasen genannt, und die Reaktion wird Transaminierung genannt. Enzyme gehören zur Unterklasse KF 2.6.

Bei Aminotransferasen sind Aminosäuren der Donor von Aminogruppen und der Akzeptor Ketosäuren:

AK1 + KK2 ↔ KK1 + AK2

Aminotransferasen enthalten als Teil der prothetischen Gruppe Derivate von Vitamin B6. Während des Transfers der Aminogruppe wechselt die prothetische Gruppe von der Pyridoxal-5-phosphatform zur Pyridosamino-5-phosphatform.

Der Mechanismus der Transaminierungsreaktion wurde 1937 von den sowjetischen Wissenschaftlern A.E. Braunstein und M.G. Kritsman [1].

Der Prozess erfolgt in zwei Schritten.

  1. Die Aldehydgruppe von Pyridoxalphosphat (-CHO) interagiert mit der Aminogruppe der Aminosäure unter Bildung einer Iminbindung an der Schiffschen Base: Zuerst ersetzt die α-Aminogruppe der Donoraminosäure die ε-Aminogruppe des Apoenzyms, und dann erfolgt die Umlagerung durch Ketimin und als Ergebnis der Hydrolyse Pyridosamin-5 -Ketosäure.
  2. Die Reaktionen werden in umgekehrter Reihenfolge wiederholt

Aminotransferasen kommen in fast allen Organen vor, die aktivsten Transaminierungsreaktionen finden jedoch in der Leber statt.

Diese Gruppe von Enzymen umfasst solche Enzyme, die für die klinische Labordiagnostik wichtig sind, wie AST und ALT. Diese Enzyme wurden 1954 entdeckt und 1955 wurde ihre klinische Bedeutung beschrieben [2]. Derzeit verliert es jedoch aufgrund seiner geringen Spezifität an Gewicht, und diese Daten gewinnen hauptsächlich historische Bedeutung [3]..

Anmerkungen

  1. ↑ Braunstein A. E., Kritsman P. G., "Bildung und Zersetzung von Aminosäuren durch intermolekularen Transfer der Aminogruppe", Biochemistry, 1937, N2, p. 242-259.
  2. ↑ Karmen, A; Wroblewski, F; Ladue, JS (Januar 1955). "Transaminaseaktivität im menschlichen Blut". Das Journal of Clinical Investigation. 34 (1): 126–31. PMID 13221663
  3. ↑ Aminotransferase (elektronische Ressource) URL: terra-medica.ru/wikipedia/Aminotransferase (Datum des Zugriffs: 3.02.2018).

Literatur

  • Komov V.P. Biochemie: Lehrbuch. für Universitäten / V. P. Komov, V. N. Shvedova. - M.: Bustard, 2004. - 640 p.: Ill. - (Hochschulbildung: Modernes Lehrbuch)

Was ist wiki.moda? Wiki ist die wichtigste Informationsquelle im Internet. Es steht jedem Benutzer offen. Wiki ist eine öffentliche und mehrsprachige Bibliothek.

Die Basis dieser Seite ist auf Wikipedia. Text verfügbar unter CC BY-SA 3.0 Unported License.

Aminotransferase

Aminotransferasen (Transaminasen) - Enzyme, die den intermolekularen Transfer der Aminogruppe von den entsprechenden Aminosäuren zu a-Ketosäuren (2-Oxosäuren) unter Bildung von neuem Keto und Aminosäuren ohne Bildung von freiem Ammoniak katalysieren. Vitamin B wird als Coenzym verwendet6 (Pyridoxin). Diese Enzyme spielen eine zentrale Rolle im Proteinstoffwechsel und vermitteln die oxidative Desaminierung von Aminosäuren über Glutaminsäure. Die resultierende Glutaminsäure wird durch Glutamatdehydrogenase unter Freisetzung von freiem Ammoniak und 2-Oxoglutarsäure desaminiert.

Im menschlichen Körper sind zwei Aminotransferasen von größter Bedeutung: Aspartataminotransferase (AST oder ASAT) (L - Aspartat: 2 - Oxoglutarataminotransferase, EC 2.6.1.1.) Und Alaninaminotransferase (ALT oder ALAT) (L - Alanin: 2 - Oxotranglutaferase, CF 2.6.1.2.). In der klinischen Praxis wird am häufigsten die Aktivität dieser beiden Enzyme bestimmt. Es gibt auch einen anderen Namen für diese Enzyme: für AST - Glutamatoxaloacetaminotransferase (GOAT), für ALT - Glutamatpyruvataminotransferase (GPAT). Die folgenden Reaktionen werden durch diese Enzyme katalysiert:

2-Oxoglutarat + Aspartat ↔ Glutamat + Oxalacetat

2-Oxoglutarat + Alanin ↔ Glutamat + Pyruvat

Die größte Aktivität von AST wurde im Myokard gefunden, dann in abnehmender Reihenfolge in Leber, Skelettmuskeln, Gehirn und Nieren. Die Enzymaktivität im Myokard ist 10.000-mal höher als im Blutserum. Das Enzym ist ein Dimer mit Isozymen: positiv geladenes Mitochondrien mit MW = 93 kDa und negativ geladenes Cytosol mit MW = 92 kDa. Die ALT-Aktivität ist in der Leber maximal, unter anderen Organen nimmt sie nacheinander ab: Bauchspeicheldrüse, Herz, Skelettmuskulatur, Milz, Lunge. Das Enzym hat auch cytosolische und mitochondriale Isozyme, letztere sind jedoch in einer minimalen Menge enthalten und instabil. Durch selektive Gewebelokalisierung können wir Transaminasen als Markerenzyme betrachten: AST für das Myokard, ALT für die Leber. Das Verhältnis der Aminotransferaseaktivität ermöglicht es, die Tiefe der Zellschädigung zu beurteilen: ALT ist überwiegend im Zytoplasma, AST - im Zytoplasma und in den Mitochondrien lokalisiert..

Die bestehenden Methoden zur Bestimmung der Aktivität von Transaminasen im Blutserum können in zwei Hauptgruppen unterteilt werden: kolorimetrisch und spektrophotometrisch:

1. Die spektrophotometrischen Methoden basieren auf der Verwendung des optischen Warburg-Tests (siehe oben). Diese Methoden sind die spezifischsten und genauesten zur Untersuchung der Aktivität von Blutserumtransaminasen, basierend auf dem Unterschied in der Absorption der oxidierten und reduzierten Formen von NAD bei 340 nm und erfordern Indikatorreaktionen, an denen die Produkte der Hauptreaktion beteiligt sind:

Oxalacetat + NADH ↔ Malat + NAD

Pyruvat + ÜBERH ↔ Laktat + ÜBER

Die Enzymaktivität wird in diesem Fall in nmol NADH / s × L ausgedrückt.

Normalwerte

SerumALT30-420 nmol / s · l oder 2-25 IE
AST30-340 nmol / s · l oder 2-20 IE
De-Ritis-Koeffizient (AST / ALT)1,33 ± 0,40

2. Gruppe kolorimetrischer Methoden:

  • basierend auf der Bildung von gefärbter Brenztraubensäure Dinitrophenylhydrazon. Die Reitman-Frenkel-Methode hat die größte Anwendung gefunden, die technisch einfach ist und reproduzierbare Ergebnisse liefert.
  • Azomethoden, die auf der Bildung einer gefärbten Verbindung zwischen Oxalessigsäure und 6-Benzamido-4-methoxytoluidindiazoniumchlorid beruhen. Diese Methoden werden verwendet, um die Aktivität von AST zu bestimmen. Sie sind einfach durchzuführen, erfordern jedoch seltene Reagenzien..

Standardisierte Methoden zur Bestimmung der Aktivität dieser Enzyme sind der indirekte optische Warburg-Test zur Akkumulation von NADH und die kolorimetrische Methode von Reitman-Frenkel.

Bestimmung der Aminotransferaseaktivität
im Blutserum nach der Reitman-Frenkel-Methode

Prinzip

Es basiert auf der Bildung eines gefärbten Komplexes von 2,4-Dinitrophenylhydrazin mit Oxalacetat und Pyruvat in einem alkalischen Medium. Die Enzymaktivität wird in Mikromol Pyruvat ausgedrückt, weil Oxalacetat decarboxyliert spontan zu Pyruvat.

Normalwerte

Serum (angegebene Methode)ALT28-190 nmol / s · l oder
0,1-0,68 mmol / h · l oder
1,7-11,3 IE
AST28-130 nmol / s · l oder
0,1-0,45 mmol / h · l oder
1,7-7,5 IE
De-Ritis-Koeffizient (AST / ALT)1,33 ± 0,40

Beeinflussende Faktoren

Klinischer und diagnostischer Wert

Die Bestimmung der Aktivität von AST und ALT ist ein sensitiver Test zur Diagnose eines Myokardinfarkts, der im EKG nicht erfasst wird. Die Aktivität von AST steigt nach 4-6 Stunden ab Beginn eines Angina-Anfalls an, erreicht nach 24-36 Stunden ein Maximum und normalisiert sich an den Tagen 3-7. Ein sekundärer Anstieg weist auf einen zweiten Herzinfarkt hin. Das Ausmaß der Enzymaktivierung hängt vom Ausmaß der Myokardschädigung ab: In schweren Fällen wurde eine 20-fache Zunahme der AST-Aktivität und eine 10-fache Zunahme der ALT-Aktivierung festgestellt.

Es ist besonders wichtig, die Aktivität von Aminotransferasen zur Diagnose von Lebererkrankungen zu bestimmen. Nekrose oder Schädigung von Leberzellen jeglicher Ätiologie (akute und Verschlimmerung chronischer Hepatitis, cholestatischer und obstruktiver Ikterus, arzneimittelinduzierte Läsionen) gehen mit einer Zunahme der Aktivität beider Enzyme, hauptsächlich ALT, de Ritis-Koeffizient = AST / ALT einher

AMINOTRANSFERASE

AMINOTRANSFERASE (Synonym für Transaminase; veralteter Name für Aminoferase) - Enzyme aus der Klasse der Transferasen, die die Transaminierungsreaktion katalysieren, dh den Transfer der Aminogruppe (-NH)2) und ein Wasserstoffatom von einem Substratmolekül zum anderen; spielen eine wichtige Rolle im Stickstoffstoffwechsel. Allgemeines Reaktionsschema:

Diese Reaktion findet ohne Zwischenbildung von Ammoniak statt. Die enzymatische Transaminierung wurde 1937 von A. E. Braunstein und M. G. Kritsman entdeckt, die zeigten, dass Präparate aus dem Brustmuskel einer Taube eine reversible Reaktion der Bildung von Glutaminsäure (siehe) und α-Ketosäure (siehe Ketosäure) aus α- katalysieren. Ketoglutarat und verschiedene Aminosäuren.

Aminotransferasen wurden in allen untersuchten Geweben von Pflanzen und Tieren sowie in Zellen von Mikroorganismen gefunden. Es sind etwa 50 Aminotransferasen bekannt, die selektiv auf natürliche α-Aminosäuren und viele β-, γ- und δ-Aminosäuren einwirken. Die aktivsten und am weitesten verbreiteten Aminotransferasen verwenden Glutam- und α-Ketoglutarsäure als eines der Donor-Akzeptor-Paare. andere Aminosäuren werden durch weniger aktive Aminotransferasen transaminiert, die üblicherweise eine Gruppenspezifität (siehe Enzyme) für mehrere Substrate ähnlicher Struktur aufweisen, beispielsweise verzweigtkettige Aminosäuren oder aromatische Aminosäuren. In den Organen höherer Tiere (Muskeln, Herz, Leber) sind Aspartat-Ketoglutarat-Aminotrapsferasen und Alanin-Ketoglutarat-Amin-Transferasen am aktivsten.

Alle gereinigten Aminotransferasen, die aus Geweben von Tieren, höheren Pflanzen und vielen Mikroorganismen isoliert wurden, sind stereospezifisch. Sie katalysieren in der Regel die Transaminierung von Aminosäuren (siehe) nur der L-Serie. Es sind jedoch Aminotransferasen einiger Bakterien bekannt, die nur auf D-Aminosäuren und nicht auf ihre L-Isomere wirken..

Nicht nur α-Aminosäuren sind Spender von Aminogruppen. So wurde in Geweben von Tieren und Mikroorganismen gefunden, dass Aminotransferasen β-Alanin, γ-Aminobuttersäure und einige andere Aminosäuren mit α-Ketoglutarsäure (seltener Brenztraubensäure) transaminieren. Einer der Hauptwege des γ-Aminobuttersäurestoffwechsels im Gehirn ist die Transaminierung mit α-Ketoglutarat, die zur Bildung von Glutamat und Bernsteinsemialdehyd führt (eine ähnliche Reaktion findet bei Bakterien statt). Die δ-Aminogruppe von Ornithin und Aminolevulinsäure kann auch durch Aminotransferase auf Ketosäuren übertragen werden. Glutamin und Asparagin reagieren (unter Beteiligung von Aminotransferase) mit verschiedenen Ketosäuren unter Bildung der entsprechenden Aminosäuren und Amide (siehe) Ketoglutarsäure und Oxalessigsäure.

Mit wenigen Ausnahmen haben Aminotransferasen ein breites pH-Optimum mit einem Maximum im Bereich von 8 bis 9. Coenzyme der Aminotransferase sind Derivate von Vitamin B6 - Pyridoxalphosphat und Pyridoxaminphosphat. Nach der Theorie von A. E. Braunstein und M. M. Shemyakin reagieren Aminosäuren mit Pyridoxalphosphat (kombiniert mit dem Proteinteil des Moleküls A.) unter Bildung von intermediären Pyridoxalphosphataldiminen (Schiff-Basen) und tautomeren Pyridoxaminphosphatketppinen:

Das so gebildete Ketimin wird dann hydrolysiert, um die Ketosäure freizusetzen. entsprechende Ausgangsaminosäure und Pyridoxaminphosphat:

Dann interagiert Pyridoxaminphosphat mit einer anderen Ketosäure, und alle Reaktionsstufen werden in entgegengesetzter Richtung wiederholt. Als Ergebnis werden die ursprüngliche Form des Pyridoxalphosphatproteins und eine neue Aminosäure gebildet. Zusammenfassend erhalten wir: Enzym Pyridoxalphosphat + Aminosäure 1 Enzym Pyridoxaminphosphat + Ketosäure 1 Enzym Pyridoxaminphosphat + Ketosäure 2 Enzym Pyridoxalphosphat + Aminosäure 2.

Spektralstudien der Aminotransferase zeigten, dass proteingebundenes Pyridoxalphosphat nicht als freier Aldehyd, sondern als Schiffsche Base vorliegt (siehe Schiffsche Base)..

Die Bildung einer Schiffschen Base zwischen Pyridoxalphosphat und Apoenzym erklärt die Tatsache, dass Pyridoxalphosphat schwieriger von Aminotransferase zu dissoziieren ist als Pyridoxaminphosphat..

Aminotransferasen sind an folgenden Transformationen beteiligt: ​​der Bildung von Aminosäuren aus Ketosäuren und der Rücktransformation (oxidative Zersetzung von Aminosäuren); Biosynthese von γ-Aminobuttersäure, Harnstoff, Purin und Pyrimidinbasen, Porphyrinen, Flavinen, Pteridinen, Cobalamin.

Die reversible Bildung von Alanin, Aspartat und Glutamat aus den entsprechenden Ketosäuren ist eine wichtige Verbindung, die den Kohlenhydratstoffwechsel direkt mit dem Aminosäurestoffwechsel verbindet..

Aminotransferasen spielen eine wichtige Rolle im Stickstoffstoffwechsel (siehe). Die oxidative Desaminierung von Aminosäuren (mit Ausnahme von Glutamat) im tierischen Körper erfolgt durch Transaminierungsreaktionen unter Berücksichtigung von o-Ketoglutarsäure als Träger von Aminogruppen. Zunächst werden Aminosäuren mit Ketoglutarsäure transaminiert. Die resultierende Glutaminsäure wird durch Glutamatdehydrogenase desaminiert, um freies Ammoniak zu bilden und Ketoglutarsäure freizusetzen. Die Reversibilität der beschriebenen Reaktionen ermöglicht die Synthese von Aminosäuren aus Ammoniak und Ketosäuren durch indirekte Aminierung dieser. Nach dem Übergang von Glutaminsäurestickstoff zu Asparaginsäure unter Einwirkung von Aminotransferase wird Aspartatstickstoff in verschiedenen Biosyntheseprozessen verwendet, die bei anderen enzymatischen Umwandlungen zu den stickstoffhaltigen Endprodukten (Ammoniak, Harnstoff, Harnsäure) dissimiliert werden. Die Bestimmung der Aminotransferaseaktivität in Blut und anderen biologischen Flüssigkeiten hat einen bestimmten diagnostischen Wert. Somit steigt der Gehalt an Aminotransferase im Blutplasma von Patienten unter bestimmten pathologischen Bedingungen stark an, insbesondere begleitet von destruktiven Prozessen in den Parenchymorganen. So steigt beispielsweise der Gehalt an Aminotransferase (und hauptsächlich Aspartatketoglutarat-Aminotransferase) im Blutplasma des Patienten während eines Myokardinfarkts um ein Vielfaches an und erreicht am zweiten und dritten Tag ein Maximum. Dies ermöglicht eine Differentialdiagnose (insbesondere aufgrund eines Angina pectoris-Anfalls, bei dem die Aminotransferaseaktivität im Plasma nicht zunimmt). In ähnlicher Weise gelangt bei viraler Hepatitis eine große Menge Aminotransferase, insbesondere Alaninketoglutarat-Aminotransferase, aus den betroffenen Leberzellen in das Blutplasma, was bei anderen Formen von Gelbsucht (z. B. obstruktivem Ikterus) nicht beobachtet wird. Bei viraler Hepatitis und anderen Läsionen des Leberparenchyms hat die Bestimmung der Aminotransferase im Blutplasma nicht nur einen diagnostischen, sondern auch einen prognostischen Wert..


Bibliographie: Molekulare Grundlagen der Wirkung und Hemmung von Enzymen, Proceedings of the 5th International Biochemistry. Kongress, Symposium 4, M., 1962; Guirard V. M. a. Snell E. E. Vitamin B6-Funktion bei Transaminierungs- und Decarboxylierungsreaktionen, Cpmprehens. Biochem., V. 15, p. 138, 1964, bibliogr.

Transaminasen AlAt und AsAt: Was ist das? Normale Werte im Bluttest und pathologischer Anstieg

In Form der Ergebnisse eines biochemischen Bluttests gibt es Unterpunkte von "Transaminasen" - ALT (ALat) und AST (AsAt), aber wissen Sie, was es ist, was diese Indikatoren in der Norm sind und was ihre Abweichungen vom normalen Wert bedeuten?

Betrachten Sie die möglichen Störungen im Körper, die aufgrund dieser Indikatoren der Biochemie erkannt werden können.

Die Essenz der Transaminierung

Die Transaminierungsreaktion ist der Prozess der Übertragung einer Aminogruppe von einem Aminosäuremolekül auf ein Alpha-Ketosäuremolekül. Während der Reaktion wird kein freies Ammoniak gebildet.

Transaminierung ist die Verbindung zwischen Kohlenhydrat- und Stickstoffstoffwechsel. Es tritt unter Beteiligung von Aminotransferaseenzymen (Transaminasen) auf.

Diese Enzyme werden als Aminosäure bezeichnet, die an einer bestimmten Reaktion beteiligt ist. Eine Alanintransaminierung ist unter Beteiligung von Alaninaminotransferase (ALT), Asparaginsäuretransaminaten mittels Aspartataminotransferase (AST) im Blut möglich.

ALT- und AST-Raten bei Erwachsenen und Kindern

Der Gehalt an Aminotransferasen im menschlichen Blut wird unter Verwendung einer biochemischen Studie bestimmt. Für korrekte Ergebnisse sollte die Analyse morgens auf nüchternen Magen durchgeführt werden..

Ab der letzten Mahlzeit sollten mindestens 8 Stunden vergehen. Venöses Blut wird für Forschungszwecke verwendet.

Die Norm von Alt (ALT) und AsAt (AST) ohne pathologische Prozesse im Blut von Frauen, Männern und Kindern unterscheidet sich grundlegend:

  • Kinder unter 9 Jahren - ALAT bis 50 U / l, ASAT bis 140 U / l;
  • Kinder über 9 Jahre - ALAT bis 50 U / l, AsAT bis 55 U / l.
  • Männer - AlAt bis zu 45 U / l, AsAT bis zu 47 U / l;
  • Frauen - ALAT und ASAT bis 31 U / l;

Gründe für Pegeländerungen in der Biochemie

Die Zytolyse (Zelltod) führt zu einer Erhöhung der Menge an Transaminierungskatalysatoren im Blutkreislauf. Dies ist bei folgenden Erkrankungen des Körpers möglich:

  • Herzkrankheiten;
  • schwere Vergiftung;
  • Verbrennungen;
  • Infektionen;
  • Leberfunktionsstörung;
  • schwere Verletzungen;
  • Tumoren;
  • Operationen.

Zunehmende Indikatoren: Was bedeutet das für die Diagnose von Kardiopathologien?

Aminotransferasen sind Marker für Myokardinfarkt. Eine Zunahme ihrer Anzahl zeigt den Tod eines Teils des Herzmuskels und die Freisetzung dieser Enzyme aus beschädigten Zellen an.

Die biochemische Analyse, nämlich die Bestimmung des Spiegels von Alaninaminotransferase, Aspartataminotransferase und Kreatinkinase, ermöglicht es, die Schwere der Erkrankung und den Zeitpunkt vom Einsetzen der Symptomentwicklung bis zum Zeitpunkt der Diagnose zu bestimmen.

Beim Myokardinfarkt treten im Körper folgende Veränderungen auf, die sich in Labordaten widerspiegeln:

  1. Nach einem ischämischen Anfall steigt die Menge an Kreatinkinase im Blut sofort an. Dieses Enzym wird nur nachgewiesen, wenn die Analyse unmittelbar nach dem Angriff durchgeführt wird. Die Zahlen kehren schnell zu ihren ursprünglichen Werten zurück.
  2. Die nächste Stufe ist das Wachstum von ASAT. Aspartat-Transaminase ist im Herzmuskel am aktivsten, daher ist sie der Hauptmarker für Myokardinfarkt.
  3. ALAT steigt zuletzt. Transaminierungsenzyme nehmen am zweiten oder dritten Tag nach Ausbruch der Krankheit zu. Die Werte überschreiten die Norm um ein Vielfaches. In besonders schweren Fällen kann die Zahl das 20-fache der normalen Zahl betragen..

Zusätzlich zu den obigen Enzymen setzen ischämische Zellen Laktatdehydrogenase in den Blutkreislauf frei. Die Bestimmung dieses Enzyms kann als zusätzlicher Faktor bei der Diagnose der Läsion und der anschließenden Behandlung dienen..

Zusätzlich zum Myokardinfarkt tritt die Zerstörung von Kardiomyozyten auch bei Herzinsuffizienz, Myokarditis, rheumatischer Herzkrankheit und einigen anderen Krankheiten auf. Dies fördert auch eine Erhöhung der Anzahl von Transferasen im Blutkreislauf..

Andere Krankheiten, bei denen der Inhalt erhöht ist

Wenn Aspartataminotransferase als Herzmarker angesehen wird, hat Alaninaminotransferase die höchste Konzentration im Lebergewebe. Das Wachstum dieser Indikatoren kann auf eine Reihe von Verletzungen in den inneren Organen hinweisen..

Bei verschiedenen Krankheiten ändert sich das Verhältnis der Aminotransferasen zueinander. Das Verhältnis von Herz- zu Lebermarkeraktivität wird als De-Ritis-Verhältnis bezeichnet. Bei Herzerkrankungen nimmt der Wert des Koeffizienten zu und bei Veränderungen der Leber ab. Gleichzeitig liegen beide Werte über dem Normalwert.

Enzyme sind zusätzlich zu Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems bei folgenden Pathologien erhöht:

  • Schwere Lebererkrankungen - Krebs, Fetthepatose, Zirrhose.
  • Verschlussikterus.
  • Hepatitis verschiedener Genese. Ein Anstieg der Alaninaminotransferase tritt häufig bereits vor dem Einsetzen der Symptome auf. In einer biochemischen Analyse wird auch ein Anstieg des Bilirubinspiegels festgestellt. Aspartat-Aminotransferase ist weniger erhöht.
  • Cholestase.
  • Akute Pankreatitis. Der Alaninaminotransferase-Spiegel steigt mit dem Auftreten eines Entzündungsprozesses in der Bauchspeicheldrüse. Bei chronischer Pankreatitis wird ein gleichmäßiger Anstieg beider Enzyme festgestellt.
  • Muskelverletzungen, ausgedehnte Verbrennungen.
Der Transaminasespiegel steigt auch mit einigen Pathologien anderer innerer Organe. In diesen Fällen sind die Indikatoren jedoch klinisch nicht signifikant..

Wenn die Menge nicht hoch, sondern niedrig ist

Verminderte Transaminierungsenzyme sind selten. Bei einigen Pathologien kann AST jedoch unter 15 U / L und ALT unter 5 U / L fallen. Solche Indikatoren weisen auf folgende Verstöße hin:

  • schwere Zirrhose;
  • Lebernekrose;
  • Mangel an Pyridoxin, zum Beispiel bei Alkoholikern;
  • Abnahme der Anzahl aktiver Hepatozyten;
  • Urämie;
  • bei Patienten unter Hämodialyse.

Aminotransferasen sind klinisch signifikante Enzyme. Ihre Zunahme des Blutes ermöglicht es, Pathologien innerer Organe zu diagnostizieren, noch bevor ausgeprägte Symptome auftreten. Um die Indikatoren auf das Ideal zu bringen, ist keine spezielle Behandlung oder Diät erforderlich. Transaminasen kehren von selbst zu ihrer ursprünglichen Menge zurück, sobald die Ursache des Zelltods beseitigt ist.

Aminotransferase

1. Kleine medizinische Enzyklopädie. - M.: Medizinische Enzyklopädie. 1991-96 2. Erste Hilfe. - M.: Große russische Enzyklopädie. 1994 3. Enzyklopädisches Wörterbuch der medizinischen Begriffe. - M.: Sowjetische Enzyklopädie. - 1982-1984.

  • Aminoalkohole
  • Aminoformamidin

Sehen Sie, was "Aminotransferase" in anderen Wörterbüchern ist:

Aminotransferase - (Transaminasen) Enzyme der Klasse der Transferasen, die den Transfer von Aminogruppen von Aminosäuren zu Ketosäuren reversibel katalysieren. Durch Aminotransferasen katalysierte Transaminierungsreaktionen stellen den Zusammenhang zwischen Protein- und Kohlenhydratstoffwechsel im Leben her...... Big Encyclopedic Dictionary

Aminotransferase - Transaminasen, Enzyme der Klasse der Transferasen, die reversible Transaminierungsreaktionen katalysieren, d. H. Übertragung von Aminogruppe (NH2) und Wasserstoff von einem Substratmolekül auf ein anderes ohne Zwischenbildung von Ammoniak. Kofer Cops A....... Biologisches Lexikon

Aminotransferasen - - [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Biotechnologiethemen DE Aminotransferasen... Leitfaden für technische Übersetzer

Aminotransferasen - Aspartat-Aminotransferase aus E. coli-Zellen mit Pyridoxal-5-Phosphat-Cofaktor Aminotransferasen (Transaminasen) sind Enzyme aus der Gruppe der Transferasen, die Aminogruppen ohne Bildung von freiem Ammoniak übertragen. Aminotransferasen werden auch...... Wikipedia genannt

Aminotransferasen - (Transaminasen), Enzyme der Klasse der Transferasen, die den Transfer von Aminogruppen von Aminosäuren zu Ketosäuren reversibel katalysieren. Katalysierte Aminotransferasen der Transaminierungsreaktion stellen eine Verbindung zwischen dem Protein- und Kohlenhydratstoffwechsel in lebenden...... Enzyklopädischen Wörterbüchern her

Aminotransferasen - (syn. Transaminasen) Enzyme der Klasse der Transferasen (EC 2.6.1), die den reversiblen Transfer der Aminogruppe von Aminosäuren zu Ketosäuren katalysieren; Eine Zunahme der Aktivität von A. im Blutserum wird unter pathologischen Bedingungen beobachtet, begleitet von...... Big Medical Dictionary

Aminotransferasen - Aminoferasen, Transaminasen, Enzyme aus der Gruppe der Transferasen (siehe Transferasen) katalysieren den Transfer von Aminogruppen (NH2) von α-Aminosäuren zu α-Ketosäuren. A. kommen in den meisten Geweben von Tieren und Pflanzen vor und spielen eine wichtige Rolle in stickstoffhaltigen...... Großen Sowjetischen Enzyklopädien

AMINOTRANSFERASE - (Transaminasen), Enzyme der Klasse. Transferasen, die den Transfer von Aminogruppen von Aminosäuren zu Ketosäuren reversibel katalysieren. Die von A. katalysierten Transaminierungsreaktionen stellen den Zusammenhang zwischen Protein- und Kohlenhydratstoffwechsel in lebenden Organismen her... Naturwissenschaft. enzyklopädisches Wörterbuch

Aminotransferase - Enzyme aus der Klasse der Transferasen katalysieren den Transfer von Aminogruppen (NH2) zwischen Aminosäuren und Ketosäuren ohne Zwischenbildung von Ammoniak. Coenzyme A. Vitamin B6-Derivate Pyridoxalphosphat und Pyridoxaminphosphat. Das größte klinische...... Veterinärenzyklopädische Wörterbuch

Aminotransferasen-Transaminasen - Aminotransferasen, Transaminasen * Aminatransferasen, Transaminasen * Aminotransferasen oder Transaminaseenzyme, die den Transfer von α-Aminogruppen zu L. katalysieren. Aminosäure pro α-Kohlenstoffatom einer beliebigen α-Ketosäure. Das Ergebnis der Reaktion ist...... Genetik. enzyklopädisches Wörterbuch

Was sind Lebertransaminasen in einer Blutuntersuchung??

Labortests werden durchgeführt, um Lebererkrankungen zu diagnostizieren. Eine davon ist die biochemische Blutuntersuchung. Eine Gruppe von Indikatoren, die als Lebertransaminasen bezeichnet werden, hilft bei der Beurteilung des Zustands des Organs. Ein Anstieg der Werte weist auf eine Lebererkrankung hin..

Eine Steigerung der Aktivität von Lebertransaminasen und was es ist, die Normen für Erwachsene, die Bedeutung in einer therapeutischen Strategie - wir werden im Detail betrachten.

Transaminasen und ihr Zweck im Körper

Gemäß der anerkannten medizinischen Klassifikation weist das Ende von "Grundlagen" darauf hin, dass Transaminasen Enzymsubstanzen sind. Es gibt mehr als 2000 verschiedene Enzyme im menschlichen Körper, die in bestimmte Klassen eingeteilt sind.

Aminotransferasen sind Gruppen von Indikatoren, die am Transport chemischer Verbindungen von einem Molekültyp zu einem anderen beteiligt sind. Transaminasen sind für den Transfer von Aminosäuren verantwortlich - Substanzen, ohne die die mit Proteinen verbundenen Prozesse im Körper nicht möglich sind.

Transaminierungsprozesse werden meist in der Leber nachgewiesen. Die Bestimmung von Lebertransaminasen ist jedoch auch für eine Reihe anderer Erkrankungen der Nieren und des Herz-Kreislauf-Systems ratsam.

Lebertransaminasen werden durch zwei Indikatoren dargestellt:

  • ALT, ALT ist Alaninaminotransferase.
  • AST, AST ist Aspartataminotransferase.

Enthält nicht nur in der Leber, sondern auch in den Nieren, im Dünndarm und in der Bauchspeicheldrüse.

Ätiologie der Lebertransaminaseaktivität

Eine Zunahme der Aktivität von Transaminasen wird aufgrund einer Abnahme der Leberfunktionalität und destruktiver Prozesse in Hepatozyten beobachtet, die mit folgenden Beschwerden verbunden sind:

  1. Hepatitis (führt zum Gewebetod).
  2. Cholestase.
  3. Fetthepatose.
  4. Pathologische Neubildungen.
  5. Parasitäre Lebererkrankungen.
  6. Erbkrankheiten der Drüse.

Ein vorübergehender (vorübergehender) Anstieg der Transaminasen wird bei ausgedehnten Verbrennungen und Schmerzschock beobachtet. Ein anhaltender Anstieg weist auch auf andere Krankheiten hin - Blutvergiftung, Muskeldystrophie, Entzündung der Bauchspeicheldrüse oder der Gallenblase.

Pathologische Senkung

Eine Abnahme auf ein kritisches Niveau weist auf eine Verletzung der Leber hin. ALT bis 15 U / L und AST bis 5 U / L führen zu Verdacht auf fortgeschrittene Zirrhose, Nierenfunktionsstörung, Pyridoxinmangel. Auch während der Schwangerschaft nach der Hämodialyse wird eine Abnahme festgestellt. In solchen Fällen ist ein Krankenhausaufenthalt erforderlich..

Transaminasen bei der Diagnose von Krankheiten

Transaminasen wachsen bei erwachsenen Patienten und Neugeborenen mit nekrotischen Prozessen in Leber und Herzmuskel. AST und ALT nehmen bei verschiedenen Krankheiten zu, was zu gewissen Schwierigkeiten bei der Diagnose führt.

AST und ALT werden immer in Verbindung mit den Indikatoren für Leberfunktionstests, den Symptomen des Patienten, bewertet, die das diagnostische Bild verdeutlichen.

Informative Transaminasen zur Früherkennung von Botkin-Krankheit und viraler Hepatitis B-Form. AST und ALT nehmen 14 bis 20 Tage vor dem Auftreten der Klinik zu. Eine frühzeitige Diagnose einer Virushepatitis bietet eine bessere Prognose.

Mit einer allgemeinen Ähnlichkeit sind beide Enzymsubstanzen in den inneren Organen unterschiedlich konzentriert, was bei der Dekodierung der Ergebnisse berücksichtigt werden sollte. Also ist ALT am meisten in der Leber und AST im Herzen. Wenn der AST höher als der ALT ist, wird eine Herz-Kreislauf-Erkrankung vermutet.

Ein weiteres Beispiel für eine Differentialdiagnose ist die Bestimmung der tatsächlichen Ätiologie der Gelbfärbung der Haut. Vor dem Hintergrund der Virushepatitis gelangen viele Enzyme in den Blutkreislauf, fehlen jedoch aufgrund einer Blockade der Gallenwege.

Mit Hilfe von Lebertransaminasen kann das Stadium der Erkrankung angenommen werden. Beispielsweise nehmen in den frühen Stadien der Entwicklung der Zirrhose AST und ALT zu, wenn sie sich dem latenten Verlauf nähern, sie liegen innerhalb normaler Werte, und in fortgeschrittenen Fällen, wenn sich eine massive Zerstörung von Hepatozyten manifestiert, hört die Freisetzung von Enzymen vollständig auf.

Die Schwere einer Abweichung von der Norm bei einem Kind oder Erwachsenen wird anhand einer bestimmten Skala festgestellt:

  • Mäßiger Abschluss. AST und ALT werden um das Eineinhalbfache erhöht. Normalerweise ist die Ätiologie auf eine chronische Hepatitis viralen, alkoholischen Ursprungs zurückzuführen.
  • Durchschnittlicher Abschluss. Hepatische Transaminasen nehmen bis zu 10-mal zu. Die Ursache ist in der Regel eine Lebernekrose, eine ischämische Leberschädigung.
  • Hochgradig. Der Gehalt an Enzymsubstanzen ist 10 oder mehr Mal höher als die normalen Werte.

Bei der chronischen Form der Hepatitis liegen AST und ALT im Normbereich oder nehmen leicht zu. Wenn Spuren gefunden werden, wird eine zweite Blutuntersuchung empfohlen.

Norm

Die Untersuchung des Blutplasmas ermöglicht es Ihnen, AST und ALT zu identifizieren. Anschließend werden die erzielten Ergebnisse mit den Indikatoren verglichen, die einer gesunden Person eigen sind. Für Männer beträgt die Norm für ALT bis zu 45 U / l, AST - bis zu 47 U / l. Bei Frauen beträgt ALT normalerweise bis zu 34 U / L, AST - bis zu 31 U / L..

Die Rate wird auf unterschiedliche Weise berechnet, da alles vom Labor und den für die Diagnose verwendeten Geräten abhängt. Referenzwerte sind auf den Formularen angegeben.

Das Verhältnis der Indikatoren

Wenn AST und ALT ein Ergebnis über dem Normalwert zeigen, muss das Verhältnis zwischen Enzymsubstanzen berechnet werden. Dazu wird AST durch ALT geteilt, der De-Ritis-Koeffizient wird erhalten.

Dieser Koeffizient wurde nach Fernando de Ritis benannt, der durch seine Forschung nachwies, dass eine gewisse Korrelation zwischen Aminotransaminasen und einer Art von Lebererkrankung besteht..

Die folgenden Muster wurden untersucht und bewiesen:

  1. K ≥1 bedeutet, dass der Patient dystrophische Veränderungen in der Leber hat, eine chronische Form der Hepatitis (alkoholisch, medikamentös, toxisch)..
  2. K.

Krankheiten mit erhöhten Transferasen

Verminderte AST im Blut was ist das?

Die Menge an AST-Enzymen im Blut kann per Definition nicht zu niedrig sein, da diese Enzyme während des AST-Bluttests möglicherweise überhaupt nicht vorhanden sind - und dies wird als Norm angesehen. Der normale Indikator bei einem Erwachsenen ist normalerweise auf die Obergrenze beschränkt, bei schwangeren Frauen ist beispielsweise die Aktivität des Enzyms signifikant verringert, was auf das Vorhandensein eines zusätzlichen Kreislaufs der Durchblutung und der Ernährung des Fötus zurückzuführen ist. Daher werden häufig zusätzliche Vitaminkomplexe verschrieben..

Extrem niedrige Werte können nur auf einen Mangel an Vitamin B6 im Körper hinweisen, der auch an Enzymreaktionen beteiligt ist. Niedrige Indikatoren können selten auf einen ausgedehnten Leberschaden im Zusammenhang mit Gewebenekrose hinweisen. Solche Schlussfolgerungen können jedoch erst nach einer umfassenden Untersuchung gezogen werden, wobei nicht nur AST im Blut, sondern auch viele andere für die Diagnose wichtige Indikatoren berücksichtigt werden..

Welcher Arzt und für welche Krankheiten verschreibt eine Analyse für AST

Die Blutbiochemie für das Enzym Aspartataminotransferase kann von folgenden Ärzten verschrieben werden:

  • Gynäkologe - während der Schwangerschaftskontrolle (AST und ALT sind bei schwangeren Frauen erhöht);
  • Endokrinologe - bei Verdacht auf Hyperthyreose;
  • ein Gastroenterologe - bei der Beobachtung der Dynamik von Bauchspeicheldrüse und Leber;
  • Kardiologe - nach einem Herzinfarkt oder Schlaganfall sowie zur allgemeinen Untersuchung des Herzens;
  • ein Nephrologe - um die Qualität der Nierenfunktion zu beurteilen, um ihren Zustand zu diagnostizieren.

Um für AST-Enzyme ins Blut zu gelangen, muss die Zellmembran vollständig kollabieren. Aufgrund der Tatsache, dass sich diese Enzyme im Herz-, Leber- und Muskelgewebe ansammeln, wird häufig ein Bluttest für AST verschrieben für:

  • akute oder chronische Erkrankungen des Herzmuskels oder vermutete Entwicklung solcher;
  • Pathologie des Kreislaufsystems;
  • Verdacht auf eine Lebererkrankung;
  • Überwachung der Leber- und Herzbehandlung;
  • Nierenschaden, die Entwicklung von Nierenversagen;
  • eitrige Gewebekrankheiten;
  • Infektionskrankheiten der inneren Organe;
  • Vergiftung des Körpers;
  • Gelbsucht oder Verdacht darauf;
  • Anzeichen von Aszites für seine Diagnose;
  • Autoimmunerkrankungen;
  • alle Krankheiten, die den Ausfluss von Galle stören;
  • chronische Pankreatitis;
  • allergische Hautkrankheiten;
  • endokrine Erkrankungen;
  • innere Verletzungen;
  • Chemotherapie;
  • brennt.

Daraus können wir schließen, dass AST im Blut ein genauer und wichtiger Indikator für Störungen im Stoffwechselsystem sowie in der Arbeit der wichtigsten inneren Organe des menschlichen Körpers ist..

AST-Analyse: Vorbereitung der Lieferung?

Diese Blutuntersuchungen sollten morgens auf nüchternen Magen durchgeführt werden. Für einen Tag müssen Sie auf die Verwendung von frittierten Lebensmitteln verzichten und den Alkohol 1 Woche lang vollständig eliminieren. Die Einnahme von sogar "schwachen" Drogen ist ebenfalls nicht akzeptabel. Körperliche Aktivität wird nicht empfohlen. Vor der Untersuchung müssen Sie sich gut ausruhen, schlafen und sich keine Sorgen machen. Es gibt einige Verfahren, die nicht 24 Stunden vor der Analyse durchgeführt werden sollten, da sie die Zuverlässigkeit der Ergebnisse beeinträchtigen können. Dazu gehören:

  • Radiographie;
  • Fluorographie;
  • alle Arten von physiotherapeutischen Verfahren;
  • rektale Untersuchung;
  • jede Art von Ultraschalluntersuchung.

Der Arzt, der den AST-Bluttest verschreibt, sollte vor der Einnahme von Medikamenten gewarnt werden, da einige davon die Ergebnisse beeinflussen können. Wenn Medikamente eingenommen wurden, wird empfohlen, diese abzusetzen oder zu warten, bis sie nicht mehr wirken. Wenn Sie aktive Nahrungsergänzungsmittel einnehmen, sollte dies auch Ihrem Arzt bewusst sein, da diese die Aktivität von AST im Blut erhöhen können..

Die Einhaltung einfacher Empfehlungen hilft Ihrem Arzt, die richtigen Schlussfolgerungen über das Vorhandensein oder Fehlen vermuteter Krankheiten zu ziehen.

Vorgehensweise bei ALT-Abweichungen von der Norm

Wenn eine Person feststellt, dass ihre Alanin-Aminotransferase erhöht ist, bemüht sie sich in der Regel sofort, diese zu reduzieren, und tut dies auf eigene Faust, indem sie auf Volksheilmittel sowie auf die Empfehlungen von Freunden und Bekannten zurückgreift. Viele Menschen suchen im Internet nach Informationen darüber, wie sie die ALT senken können..

Meistens vermuten Menschen sofort eine Lebererkrankung an sich, aber dies ist nicht das Schlimmste (vielleicht ist es das wirklich). Das Beängstigende ist, dass die Leute, anstatt zum Arzt zu gehen, anfangen, „die Leber zu reinigen“. Zu diesem Zweck werden Volksrezepte und Nahrungsergänzungsmittel verwendet. In der Zwischenzeit sind sie alle bei einem Anstieg der ALT absolut nutzlos, was bedeutet, dass die Einnahme nicht nur zur Verringerung dieses Indikators beiträgt, sondern auch zum Verlust wertvoller Zeit beiträgt und die Heilungschancen verringert.

Es ist notwendig, eine wichtige Angewohnheit in sich selbst zu entwickeln: Auch wenn Sie selbst Tests in einem privaten Labor durchführen, wenden Sie sich an Ihren Arzt, um die Entschlüsselung vorzunehmen. Nur ein Arzt kann herausfinden, warum die Alanin-Aminotransferase von der Norm abgewichen ist, was getan werden kann, um sie zurückzusenken (und sie wird nur bei kompetenter Behandlung der Krankheit, die die Änderung der Blutuntersuchung verursacht hat, abnehmen: Es gibt keinen anderen Weg, die ALT zu senken)..

Es ist sehr wichtig, während der Schwangerschaft eine Blutuntersuchung auf ALT und AST durchzuführen. Die Sache ist, dass eine Schwangerschaft ziemlich viel Stress für den Körper ist, sie kann den Widerstand des Körpers einer Frau gegen nachteilige Einflüsse verringern

Daher ist es sehr wichtig, die Gesundheit der werdenden Mutter während dieser Zeit zu überwachen. Regelmäßige Tests tragen zur schnellen Erkennung kleinster Abweichungen bei und ermöglichen es Ihnen, rechtzeitig auf die Situation zu reagieren, das Risiko weiterer Komplikationen zu verringern und die Schwangerschaft zu erhalten.

Daher ist ALT im Blut ein sehr wichtiger Indikator, der von Leber-, Herz- oder anderen Pathologien sprechen kann. Die Definition muss erfolgen, wenn Sie eine dieser Krankheiten vermuten. Darüber hinaus muss gleichzeitig die Aktivität von AST bestimmt werden (andernfalls ist der Informationsgehalt der Analyse viel geringer). Nur ein Arzt kann die Ergebnisse richtig interpretieren, Sie müssen nicht versuchen, es selbst zu tun. Bei Abweichungen von der Norm wird dann die richtige Behandlung entsprechend der erkannten Krankheit verordnet.

Was ist AST?

AST oder AsAt - (eine Abkürzung für das Wort Aspartataminotransferase) ist ein Enzym, das an allen aktiven Stoffwechselprozessen im Körper beteiligt ist. Seine Hauptaufgabe besteht darin, Stickstoff in Form von Ammoniak bei der Reaktion der Umwandlung von Oxalacetat in Aspartat zu übertragen.

Aspartataminotransferase (AST) ist für die Synthese von Glukose aus Proteinen und Fetten im menschlichen Körper verantwortlich (Glukoneogenese). Für jede Bewegung der Muskeln und ihrer Kontraktionen und nur für die menschliche Existenz wird Energie benötigt. Diese Energie wird hauptsächlich aus Proteinen und Fetten gebildet, die aus Lebensmitteln gewonnen werden. Da die Glukosereserven im Körper gering sind (nur etwa 100 Gramm), verschwinden sie während des Trainings oder des Fastens schnell. Hierzu kommen AST-Enzyme zur Hilfe, die an der Bildung von Glukose- und Ketonkörpern beteiligt sind..

AST fördert die Umwandlung von Oxalacetat in Aspartat und Asparaginsäure. Es ist ein Enzym der Gruppe der Transaminasen oder Aminotransferasen, das in Zellen vorkommt:

  • Herzen;
  • Muskeln;
  • Leber;
  • Gehirn;
  • Lunge;
  • Pankreas.

Das AST-Enzym hat zwei Isoformen:

  • zytoplasmatisch;
  • mitochondrial.

Die zytoplasmatische Isoform macht nur 30% der Gesamtmenge aus, die restlichen 70% sind Mitochondrien - spezielle Verbindungen, die als Zellgenerator wirken. Mit anderen Worten, sie liefern die Energie, die benötigt wird, um alle notwendigen Reaktionen durchzuführen und mit anderen Zellen zu interagieren. Die zytoplasmatische Aspartataminotransferase im Blut weist auf eine mäßige Schädigung von Geweben und Zellen hin, und das Vorhandensein von mitochondrialem AST im Plasma bedeutet eine schwerwiegendere und umfassendere Schädigung.

Ein bemerkenswertes Merkmal ist, dass solche Enzyme in intakten und gesunden Zellen gefunden werden, aber ihre Zunahme im Blut kann auf verschiedene Krankheiten oder Gewebenekrose hinweisen. Zur Beurteilung der Funktion innerer Organe, hauptsächlich des Herzmuskels und der Leber (aufgrund der großen Anreicherung von Enzymen), wird der am häufigsten verwendete biochemische AST-Bluttest (AST-Test) durchgeführt..

Einige wichtige Informationen zu AST

  • Aminotransferaseenzyme, die in inneren Organen, insbesondere in der Leber, vorkommen, sind fünftausendmal aktiver als im Blut.
  • Die Halbwertszeit und dementsprechend das Eindringen in das Blut nach einer Gewebeschädigung von AST-Enzymen beträgt 6-8 Stunden, oft erreicht diese Zeit 24 Stunden. In dieser Hinsicht ist es einfach unangemessen, eine Zunahme oder Abnahme des Indikators häufiger als einmal alle 2 Tage zu beobachten..
  • Im biochemischen Bluttest von AST können 6 verschiedene Unterarten von AST sowie 2 Isoformen beobachtet werden.
  • Der Grad der Erhöhung des AST-Index im Blut ist direkt proportional zur Tiefe und zum Ausmaß der Schädigung des Leber- und Herzmuskelgewebes bei Myokardinfarkt. Die positive Dynamik für eine Abnahme des Indikators ermöglicht es daher, den Krankheitsverlauf vorherzusagen.
  • Die Rate der Aspartataminotransferase im Blut, sowohl bei vollständig gesunden Menschen als auch bei Patienten, kann innerhalb von 5 bis 30% täglich schwanken, was als Norm und unbedeutende Abweichung angesehen wird, die keinen medizinischen Eingriff erfordert.

Der AST-Indikator ist sehr wichtig für die Diagnose vieler Krankheiten. Die Ergebnisse der Analyse helfen dem Arzt zu verstehen, in welche Richtung es notwendig ist, sich während der Behandlung weiter zu bewegen. Das AST-Niveau normalisiert sich schnell, nachdem der Fokus, der die Entwicklung des pathologischen Prozesses beeinflusst, beseitigt ist. Wenn dies aufgrund der Entwicklung einer chronischen Krankheit nicht möglich ist, sollte der AST-Test regelmäßig durchgeführt werden, um die mögliche Entwicklung noch schwerwiegenderer Störungen zu verhindern..

Entschlüsselung eines Bluttests für AST

Der normale AST-Spiegel im Blut hängt stark von Alter und Geschlecht ab. Die Entschlüsselung der Analyse ist eine Bekanntschaft mit der Anzahl der herkömmlichen Einheiten der angegebenen Enzyme pro 1 Liter Blut - ein absoluter Indikator.

Normale AST-Indizes in einer Blutuntersuchung für verschiedene Altersgruppen sind in der Tabelle aufgeführt:

bei Neugeborenen die AST-Rate22-70 Einheiten / l
bei Kindern unter 1 Jahr15-60 Einheiten / l
bei Kindern unter 15 Jahren6-40 Einheiten / l
bei erwachsenen Frauenbis zu 31 Einheiten / l
bei erwachsenen Männernbis zu 41 Einheiten / l
bei älteren Menschen (nach 60 Jahren)3-40 Einheiten / l

Es ist zu beachten, dass die Ergebnisse des biochemischen Bluttests für AST in verschiedenen Labors voneinander abweichen können. Dies ist auf die Verwendung unterschiedlicher Geräte und Reagenzien zurückzuführen. Die Forschungsformulare müssen angeben, was die Analyse zeigt - dies sind die normativen Zahlen jedes spezifischen Labors. Eine solche Spalte wird normalerweise als "Referenzwerte" bezeichnet..

Die Dekodierung der AST-Analyse kann in anderen Maßeinheiten dargestellt werden, es sieht so aus - 0,0425 μat / l. Dies bedeutet, dass es sich um einen Mikrokatalysator pro 1 Liter Blut handelt. Es ist ganz einfach, einen solchen Indikator mit der Formel 1 Einheit / l = 0,0167 μat / l zu übersetzen.

Sport beeinflusst den AST-Spiegel im Blut erheblich. Bei einem übermäßig aktiven Lebensstil können die Indikatoren verdoppelt werden, sodass Sportler aus erster Hand wissen, was Aspartat-Aminotransferase ist. Es ist auch zu bedenken, dass Übergewicht und noch mehr Fettleibigkeit zu einer Erhöhung des Vorhandenseins von Enzymen um 30-50% führen können.

Wenn das Labor einen hohen Wert gezeigt hat, ist zu berücksichtigen, dass dies auf die Zerstörung der roten Blutkörperchen im Blut zurückzuführen sein kann, die dieses Enzym enthalten. Eine hohe AST-Rate bei einer solchen Pathologie wird als falsch angesehen und hat keinen diagnostischen Wert. Eine AST-Analyse wird auch während der Dialyse nicht verschrieben, da ein solches Verfahren den Indikator künstlich unterschätzt.

Was sind Transaminasen?

Transaminasen gelten als Enzyme, die in Organzellen vorkommen. Wenn Gewebeschäden am Gewebe auftreten, Verletzungen oder verschiedene Pathologien beobachtet werden, werden Enzyme aus den Zellen freigesetzt, was zu einer Erhöhung ihres Blutspiegels führt. Sie sind sehr wichtig für den Körper. Transaminasen nehmen also an den Prozessen teil, die für die Umsetzung des stickstoffhaltigen Energiestoffwechsels erforderlich sind. Mit ihrer Hilfe wird der Transfer von Aminogruppen von Aminosäuren zu Ketosäuren beschleunigt. Der Nachweis von Transaminasen im Blut während der Laborforschung ist notwendig, da dies ein Zeichen für bestimmte Beschwerden ist

Bei dieser Diagnose wird besonderes Augenmerk auf die Enzyme AST und ALT gelegt. Sie gelten als Marker für Schäden an Herz, Leber, Bauchspeicheldrüse usw.

Aufgrund des Verhältnisses ihrer Spiegel ist es möglich, genau zu bestimmen, welches der Organe betroffen ist, und die Dynamik des pathologischen Prozesses zu verfolgen.

Inhaltsmetriken erhöhen

Die Transaminierungsprozesse, die in der biochemischen reversiblen Übertragung von Aminogruppen von Aminosäuren auf Ketonsäuren bestehen, sind für den Körper von großer Bedeutung. Infolge dieser Prozesse tritt die Bildung einer solchen Zwischenverbindung wie Ammoniak, die für den Körper schädlich ist, nicht auf. Diese Übertragung wird im Vollmodus mit einer normalen Menge an Transaminasen im Körper durchgeführt..

Wie bereits herausgefunden wurde, kann das Leberenzym sowohl durch ALT als auch durch AST dargestellt werden. Dank der Aktivität der Alanintransferase können Ärzte anhand der Ergebnisse der durchgeführten Tests sicher über die Entwicklung von Lebererkrankungen sprechen.

Mit Hilfe der Aspartan-Transferase, die sich im Blut befindet, kann der Arzt Störungen in folgenden Organen feststellen:

  • Gehirn;
  • Leber;
  • Herzmuskel.

Es sind die Ergebnisse von Tests zur Bestimmung des Spiegels dieser Enzyme im Blut, die bei der Diagnose einer bestimmten Körperkrankheit helfen. Wenn eine solche Analyse den Normalwert des Gehalts an Transaminasen im Körper zeigt, bedeutet dies übrigens, dass die Zerstörung der Zellstruktur dieser Organe noch nicht begonnen hat.

Es gibt Faktoren, deren Auswirkungen auf den Körper zu einer Erhöhung des AST- und ALT-Gehalts im Blut führen. Der Grund dafür ist eine Schädigung der entsprechenden Organwände, und diese Enzyme gelangen in den Blutkreislauf. Diese Organe sind: Herz, Verdauungssystem, Leberstruktur.

Die Hauptfaktoren, die die Menge der Leberenzyme im Blut beeinflussen oder vielmehr deren Spiegel erhöhen, sind:

  • angeborene Lebererkrankung bei Säuglingen;
  • bestimmte Medikamente einnehmen;
  • fortgeschrittene Pankreatitis;
  • Schwangerschaft;
  • Herzkrankheit;
  • gutartiger Lebertumor;
  • onkologische Schädigung von Leberzellen;
  • verschiedene Formen der Hepatitis.

Diese Faktoren führen zu einem Anstieg des Transaminasespiegels im Blut..

Wenn der Körper von einem dieser Faktoren betroffen ist, ist dieses Wachstum eher langsam, und wenn mehrere Faktoren zusammen zu wirken beginnen, steigt der Gehalt an Leberenzymen im Blut schnell an.

In beiden Fällen müssen die Patienten eine medizinische Einrichtung aufsuchen, um Hilfe zu erhalten..

Woher wird Blut zur Analyse entnommen?

Eine Blutuntersuchung auf Transaminase wird in jeder staatlichen Klinik in Russland durchgeführt. Dazu muss der Patient eine Überweisung vom behandelnden Arzt einholen. Vor dem Eingriff sind folgende Regeln zu beachten:

  • Fasten Blutspende.
  • Versuchen Sie am Vorabend der Aufgabe der körperlichen Aktivität, eine emotionale Überlastung zu vermeiden.
  • Geben Sie Alkohol, frittierte und würzige Speisen einige Tage vor der Lieferung auf.
  • Verzichten Sie am Tag der Analyse auf Tabakerzeugnisse.
  • Informieren Sie den behandelnden Arzt über die verwendeten Medikamente. Möglicherweise müssen sie vorübergehend abgesetzt werden, um das Risiko ihrer negativen Auswirkungen auf das diagnostische Ergebnis auszuschließen.

Venöses Blut fungiert in dieser Studie als Biomaterial. Die Diagnose selbst erfolgt auf kinetische Weise, die auch als optimierte Standarddiagnose bezeichnet wird. Diese Methode ist sehr empfindlich. Das Testergebnis wird in 2-3 Tagen vorliegen, aber im Notfall macht das Labor Zugeständnisse und führt in wenigen Stunden eine Blutuntersuchung durch und gibt sofort eine Antwort. Die Kosten eines solchen Verfahrens variieren je nach Stadt, in der sich das Labor befindet. In Moskau müssen Sie also ungefähr 260 Rubel für die Analyse bereitstellen, in St. Petersburg kostet es 90 Rubel weniger, und der Durchschnittspreis im Land variiert zwischen 130 und 160 Rubel.

Warum Aspartat-Aminotransferase erhöht sein kann

Wenn wir über die Gründe für eine erhöhte Aspartat-Aminotransferase sprechen, tritt dies in den folgenden Fällen auf:

  • Mit Hepatitis;
  • Lebernekrose;
  • Zirrhose;
  • Alkoholismus;
  • Leberkrebs und Metastasen;
  • Herzinfarkt;
  • Erb- und Autoimmunerkrankungen der Muskulatur (Duchenne-Muskeldystrophie);
  • Mononukleose;
  • Hepatose;
  • Cholestase.

Es versteht sich, dass es als Ergebnis des Verlaufs eine Reihe verschiedener pathologischer Zustände gibt, bei denen auch eine Zunahme der Aktivität dieses Enzyms beobachtet wird. Diese Bedingungen umfassen:

  1. Verletzungen;
  2. Verbrennungen;
  3. Vergiftung mit giftigen Pilzen;
  4. Hitzschlag.

Referenzwerte (Norm der Aspartataminotransferase im Blutserum, dann 10-30 IE / l.

Ein eher geringer Gehalt an diesem Enzym wird als die Norm angesehen, aber wenn eine Schädigung im Gewebe auftritt, beginnt der Aspartataminotransferase-Spiegel im Blut allmählich anzusteigen, wodurch es aus beschädigten Zellen freigesetzt wird.

Der AST-Spiegel im Blut hängt direkt vom Ausmaß der Gewebeschädigung ab.

Der AST-Spiegel im Blut kann die normalen Grenzwerte manchmal sogar fünfmal überschreiten, während solche Indikatoren etwa eine Woche lang bestehen bleiben.

Die erhöhte Aktivität dieses Vertreters von Transaminasen ist ein klarer Indikator für den äußerst ernsten Zustand des Patienten, bei dem das Risiko eines ungünstigen Ergebnisses besteht. Eine Erhöhung der AST-Aktivität kann eine Folge nekrotischer Phänomene in der Leber und eines Myokardinfarkts sein.

Erhöhte AST im Blut, was ist es

Wenn der AST im biochemischen Bluttest erhöht ist, während der Indikator länger als 4-7 Tage stabil hoch ist, kann dies sein:

  • Myokardinfarkt - je nach Dynamik des Indikators kann man das Stadium und sein Ausmaß beurteilen;
  • Folgen einer Schädigung des Herzgewebes aufgrund einer Operation oder eines Traumas;
  • Autoimmun- oder infektiöse Myokarditis;
  • akute oder chronische Virushepatitis;
  • toxische Leberschäden, Stoffwechselstörungen oder schädliche Medikamente;
  • fetthaltige oder alkoholische Hepatose;
  • Intoxikation des Körpers mit der Entwicklung von Infektionskrankheiten oder eitrigen Prozessen in inneren Organen oder Geweben;
  • chronische Herzinsuffizienz;
  • mechanische Obstruktion in den Gallengängen - Vorhandensein von Steinen, bösartigen Tumoren oder angeborenen Anomalien;
  • Verletzung des Blutflusses in der Leber;
  • Lebermetastasen;
  • myeloische Leukämie;
  • ausgedehnte Schädigung des Muskelgewebes mit Myositis, Durchblutungsstörung der Gliedmaßen;
  • frühes Stadium von Muskeldystrophie oder längerem Muskelquetschen;
  • Schockzustand;
  • Anämie;
  • Lungeninfarkt;
  • Endokrinopathien;
  • Kohlenmonoxidvergiftung.

Ein signifikanter Diagnosewert weist einen Indikator auf, der die AST-Normen mindestens zweimal übersteigt. Keine Panik mit einem leichten Anstieg um einige Einheiten. In der Praxis hat sich die folgende Interpretation der Ergebnisse entwickelt: ein moderater Anstieg - weniger als das Fünffache, ein durchschnittlicher Anstieg - bis zum Zehnfachen der Norm, ein starker Anstieg - mehr als das Zehnfache.

Es sollte beachtet werden, dass nur der behandelnde Arzt den Indikator in seiner Dynamik beurteilen kann, so dass Sie nicht selbst zu Schlussfolgerungen eilen sollten. AST kann normal sein, auch wenn es schwankt.

Lesen Sie mehr in den Artikeln "Aspartat-Aminotransferase (AST) erhöht, was bedeutet das?", "ALT und AST bei Hepatitis C: Verhalten von Enzymen bei Hepatitis-Infektion".

Ist es möglich, AST im Blut zu senken?

Es versteht sich, dass eine erhöhte Rate eines solchen Enzyms keine eigenständige Krankheit ist, sondern nur als Symptom oder Indikator wirkt. Es gibt keine separaten Methoden, die ausschließlich auf die Reduzierung der Rate abzielen. Da das Vorhandensein eines Enzyms im Blut die Zerstörung von Zellen oder die Nekrose bestimmter innerer Organe signalisiert, ist es notwendig, die entsprechenden Krankheiten rechtzeitig zu diagnostizieren und Maßnahmen zur Behandlung der zugrunde liegenden Ursache zu ergreifen.

Mit gesunden Zellen im Gewebe wird sich der AST-Indikator im Laufe der Zeit wieder normalisieren, der Prozess des Energiestoffwechsels wird sich normalisieren und die allgemeinen Gesundheitsindikatoren werden sich verbessern.

Behandlung von Abweichungen

Bei viralen, infektiösen oder autoimmunen Leberschäden wird eine komplexe Therapie entsprechend der Krankheitsursache verschrieben.

Um die Analyseleistung bei physiologischen Abweichungen von der Norm zu verbessern, wird empfohlen:

  • mindestens 400 g pflanzliche Lebensmittel (Gemüse, Obst, Beeren) in das Menü einführen;
  • Lebensmittel für den täglichen Gebrauch, die reich an Vitamin D und B6 sind (Fischleber, Hüttenkäse, Eigelb, Meeresfrüchte, Vollkorngetreide, Kleie, Hülsenfrüchte, Nüsse);
  • alle fetthaltigen Fleisch- und Milchprodukte, salzigen und würzigen Lebensmittel, Kaffee und Alkohol von der Ernährung ausschließen;
  • Stellen Sie die normale Darmflora durch regelmäßige Einnahme von frischen Sauermilchgetränken ohne Zusatzstoffe wieder her. Sie müssen mithilfe von Starterkulturen unabhängig voneinander zubereitet werden.

Patienten mit eingeschränkter Leberfunktion ist es strengstens untersagt, selbst Medikamente wie Nahrungsergänzungsmittel, Schmerzmittel, Antibiotika und Vitamin A einzunehmen.

Transaminasen kommen im Blut in hohen Konzentrationen bei Krankheiten vor, bei denen Leberzellen, Myokard, Nieren und Skelettmuskeln zerstört werden. Die Analyse auf ALT und AST ist im biochemischen Bluttest enthalten und bezieht sich auf Lebertests.

Es wird bei Verdacht auf Hepatozytenläsionen, Stagnation der Galle, Tumoren, Virushepatitis, Zirrhose und parasitären Infektionen verschrieben. Änderungen der Enzymaktivität finden sich auch bei extrahepatischen Pathologien, aber das Wachstum von AST gegenüber ALT überwiegt

Die richtige Ernährung und der sorgfältige Umgang mit Medikamenten tragen zur Normalisierung der Leistung bei Funktionsstörungen bei

Serumtransaminase-Rate

Die Enzymkonzentrationen werden in Einheiten pro Liter gemessen. Die Indikatoren der Normänderung mit dem Alter unterscheiden sich im Geschlecht. Während der Schwangerschaft ist eine leichte Abnahme der ALT zu verzeichnen..

Es sollte berücksichtigt werden, dass es verschiedene Methoden zur Messung der Konzentration von Transferasen im Blutserum gibt, daher sind die Referenzwerte (durchschnittliche physiologische Werte) für jedes Labor unterschiedlich. Aus dem gleichen Grund ist es besser, wenn einem Patienten eine erneute Untersuchung empfohlen wird, ihn in derselben Einrichtung wie die primäre zu nehmen.

Alanin- und Aspartattransferase-Normen (UV-kinetische Testmethode)

Es ist nicht immer notwendig, nur die absoluten Werte dieser Indikatoren zu kennen. Der italienische Wissenschaftler Fernando de Ritis schlug vor, den nach ihm benannten Koeffizienten für die Diagnose von Krankheiten zu verwenden. Dies gilt nur, wenn erhöhte Werte erkannt werden.

Wenn das AST / ALT-Verhältnis kleiner als eins ist, ist dies ein Zeichen für eine Virushepatitis, und wenn es überschritten wird, ist es ein Zeichen für chronische und dystrophische Läsionen des Lebergewebes. Alkoholiker haben mehr als 2.

Sehen Sie sich das Video zu ALT- und AST-Blutuntersuchungen an:

Sie müssen sich immer Sorgen machen, wenn ein Anstieg festgestellt wird

Geringfügige Erhöhungen der Bluttransaminasen können Folgendes verursachen:

  • schwere körperliche Aktivität mit Schädigung des Muskelgewebes;
  • wiederholte intramuskuläre Injektionen;
  • die Verwendung von biologisch aktiven Zusatzstoffen, Energiegetränken, Arzneimitteln;
  • alkoholische Getränke, die weniger als 5 Tage vor der Diagnose eingenommen wurden;
  • Lebensmittelstil, der von Fast Food, Snacks, zuckerhaltigen kohlensäurehaltigen Getränken, Halbzeugen, Lebensmitteln mit Konservierungsstoffen und Farbstoffen dominiert wird.

Ein charakteristisches Merkmal einer solchen Änderung der Indikatoren ist die Umkehrbarkeit von Verstößen. In solchen Fällen ist es notwendig, den schädlichen Faktor zu beseitigen und erneut zu analysieren. Es sollte bedacht werden, dass solche Zustände nicht harmlos sind. Wenn Sie Ihren Lebensstil nicht ändern und die Belastung der Leber verringern, führt die Zerstörung der Zellen zu Krankheiten.

Vorbereitung zur Analyse

Für die Forschung müssen Sie Blut aus einer Vene entnehmen, Kapillarblut wird selten verwendet. Die Diagnose erfolgt morgens ausschließlich auf nüchternen Magen. In Ausnahmefällen kann der Arzt nach einer vierstündigen Essenspause am Nachmittag eine Analyse verschreiben. Während einer geplanten Prüfung ist eine vorbereitende Vorbereitung erforderlich:

  • Innerhalb von 3 bis 5 Tagen muss eine Reihe von Medikamenten abgesagt werden, die die Ergebnisse der Blutuntersuchung verändern können Zu diesem Zweck nimmt der Arzt Anpassungen an der Therapie vor oder, falls es nicht möglich ist, die Therapie abzubrechen, stellt der Patient dem Labor eine Liste der am Vortag eingenommenen Medikamente zur Verfügung.
  • pro Tag von der Diät müssen Sie fetthaltige und würzige Lebensmittel, Alkohol ausschließen;
  • Die letzte Mahlzeit am Abend vor der Analyse sollte leicht sein.
  • mindestens 8 und höchstens 12 Stunden nicht essen, zu diesem Zeitpunkt ist nur Trinkwasser erlaubt;
  • Eine halbe Stunde vor der Blutuntersuchung wird körperlicher oder emotionaler Stress nicht empfohlen, Rauchen ist verboten.

Blutuntersuchung aus einer Vene

Indikationen zur Analyse

Diese Analyse wird vom behandelnden Arzt verschrieben:

  • Zur Identifizierung der Pathologie von Leber, Bauchspeicheldrüse und Gallenwegen.
  • Bei viraler Hepatitis, wenn eine Therapiekontrolle erforderlich ist.
  • Vor der Blutspende.
  • Wenn Herzinsuffizienz auftritt, andere Herzbeschwerden.
  • Während der Differentialstudie des hepatischen, hämolytischen Ikterus.
  • Bei Vorhandensein einer Pathologie der Skelettmuskulatur.

Die Analyse hat auch einen diagnostischen Wert, wenn eine Person an Diabetes mellitus, Fettleibigkeit, Alkoholabhängigkeit, einer erblichen Neigung zu Lebererkrankungen leidet und mit einem Patienten mit Hepatitis in Kontakt war oder toxische Medikamente verwendet.

Wie man Leberprobleme von Herzinfarkten unterscheidet

Herzerkrankungen können Leberschäden verursachen. Dies ist häufig bei Herzinsuffizienz. Obwohl das klinische Bild bei Myokardinfarkt und kongestiver Hepatitis selten eine Differentialdiagnose unter Verwendung von Aminotransferase-Studien erfordert, gibt es immer noch ein Muster von Veränderungen..

Im Muskelgewebe, einschließlich des Herzmuskels, überwiegt AST, daher überwiegt seine Aktivität während eines Herzinfarkts gegenüber ALT, und der Ritis-Koeffizient ist größer als 1,3.

Eine einzelne Messung von Transaminasen hat keinen diagnostischen Wert. Daher wird es am ersten Tag alle 6 Stunden durchgeführt, um die Ausdehnung der Zone der Myokardnekrose zu bestimmen und das Blut auf kardiospezifische Enzyme zu untersuchen. AST-Spitzenwerte werden 6 bis 12 Stunden nach Beginn des Angriffs aufgezeichnet und erreichen die Norm nach 10 bis 14 Tagen.

Beschreibung

Transaminasen im Körper sind eine Reihe von katalytischen Enzymen, die an verschiedenen Stoffwechselprozessen im Körper beteiligt sind. Die meisten dieser organischen Verbindungen sind für die chemische Seite des Stickstoffstoffwechsels verantwortlich. Die Hauptfunktion dieser Substanzen ist die Übertragung bestimmter Aminogruppen, um neue Aminosäureverbindungen zu bilden. Der gesamte Satz biochemischer Prozesse, die während dieses Prozesses ablaufen, findet in den Leberzellen statt, auf deren Grundlage gesagt werden kann, dass Transaminasen Leberenzyme sind.

Diese Leberenzyme führen ihre Bewegung aus und tragen zur Synthese der für den Körper notwendigen Aminosäuren bei. Bei der Transitbewegung von Transaminasen entlang des Blutkreislaufs auf ihrem Normalwert ändert sich nichts an den Testergebnissen. Hepatische Transaminasen im männlichen und weiblichen Körper sind in unterschiedlichen Mengen enthalten.

Der Normalwert dieser Verbindungen für Frauen ist also:

  • bis zu 31 U / l (ALT);
  • bis zu 31 U / l (AST).

Bei Männern ist dieser Wert etwas höher:

  • bis zu 37 U / l (ALT);
  • bis zu 47 U / l (AST).

Der Gehalt an Lebertransaminasen im Körper hilft bei der Identifizierung der geeigneten Labortests.

So sind heute die folgenden Arten von Leberenzymen bekannt:

  1. Alanin-Aminotransferase (Alanin-Transaminase) -Enzym - ALT.
  2. Das Enzym Aspartataminotransferase (Aspartattransaminase) - AST.

Die Menge dieser Verbindungen bei gesunden Menschen unterschiedlichen Alters variiert stark und hängt ab von:

  • Körpergewicht;
  • Fußboden;
  • Altersindikator.

Diese Faktoren beeinflussen direkt die Menge an Leberenzymen im Körper. Mit zunehmendem Körpergewicht beim Menschen steigt also die Konzentration dieser Substanzen in den Zellen..

Im Körper von Männern sind Transaminasen jeglicher Art immer mehr als im Körper von Frauen. Der Alterswert spielt auch eine wichtige Rolle in der quantitativen Beziehung von Leberenzymen.

Bei Neugeborenen ist diese Show eine der maximalen. Wir haben also herausgefunden, was Transaminasen sind und was die Merkmale dieser Verbindungen sonst noch sind?