Alpha-Amylase bei einem Kind: die Norm im Blut bei Kindern, die Gründe für den Anstieg, Indikationen für die Analyse

Wofür sind die Amylaseenzyme, welche Funktion erfüllen sie im Körper des Kindes, wie hoch ist die Amylase-Rate bei Kindern??

Viele biochemische Reaktionen im menschlichen Körper erfordern die Beteiligung von Enzymen oder Substanzen, die bei diesen Reaktionen nicht selbst verbraucht werden, sondern die Geschwindigkeit ihres Verlaufs hunderttausendfach beschleunigen. Eines dieser Enzyme ist Amylase (Alpha-Amylase). Im menschlichen Körper jeden Alters, einschließlich eines Kindes, gibt es verschiedene Arten dieser Enzyme, von denen zwei Subtypen von klinischer Bedeutung sind. Es ist Alpha-Amylase, die von der Bauchspeicheldrüse (Pankreas-Amylase) produziert wird, und ein Enzym, das in den Speicheldrüsen produziert wird (Diastase)..

Was ist Amylase und was ist es??

Amylase ist, wo immer sie produziert wird, aktiv am Austausch von Polysacchariden oder Kohlenhydraten beteiligt. Die Aufgabe dieses Enzyms besteht darin, lange Ketten pflanzlicher und tierischer Stärke, die als Glykogen bezeichnet werden, in kleine Bestandteile zu schneiden. Amylase ist ein Enzym, das in den Hohlräumen des Magen-Darm-Trakts wirkt.

Ganz am Anfang des Nahrungsweges gelangt das in den Speicheldrüsen produzierte Enzym in die Mundhöhle, da dort die primäre Verdauung von Kohlenhydraten beginnt und der gebildete Zucker bereits im Mund aufgenommen wird. So funktioniert Diastase oder Amylase der Speicheldrüsen.

Im Zwölffingerdarm sezerniert die Bauchspeicheldrüse ihre Verdauungssekretion, die eine andere Form des Enzyms oder die Pankreas-Alpha-Amylase enthält. Um die Funktion der entsprechenden Drüsen und den Zustand des Kohlenhydratstoffwechsels bei Kindern und Erwachsenen zu beurteilen, wird eine biochemische Methode angewendet, beispielsweise Untersuchungen der Konzentration dieser Enzyme im Blut..

Indikationen zur Analyse oder warum Amylase untersuchen?

Da diese Enzyme im Körper eines Erwachsenen und eines Kindes die gleiche Funktion erfüllen, sind die Indikationen für die Untersuchung des Amylasespiegels bei Kindern und Erwachsenen gleich. Die Pankreassorte wird auf Verdacht auf akute und chronische Pathologie der Bauchspeicheldrüse sowie auf akute und Gürtelschmerzen im Oberbauch untersucht, die auf eine akute Pankreatitis hinweisen können.

In der frühen Kindheit gibt es eine gefährliche, schwere erbliche Pathologie, die mit einer Verletzung des Kohlenhydratstoffwechsels verbunden ist, die als Mukoviszidose bezeichnet wird. Bei Verdacht auf Mukoviszidose besteht einer der ersten durchgeführten Tests darin, die Amylasekonzentration beider Typen zu bestimmen.

In der frühen Kindheit gibt es eine so bekannte infektiöse Viruserkrankung wie Mumps oder Mumps. Das Virus verursacht eine Entzündung der Speicheldrüsen (und auch der Bauchspeicheldrüse) und eine starke Änderung der Konzentration der entsprechenden Enzyme.

Blutamylase-Rate bei Kindern

Mit der Pankreasfraktion ist es etwas schwieriger. Ihre Altersindikatoren hängen weitgehend vom Alter und von der Entwicklung der Bauchspeicheldrüse ab. Deshalb:

  • bei Babys unter 6 Monaten liegt der Normalwert zwischen 1 und 12 U / l;
  • im Alter von einem Jahr - dieser Wert steigt auf 23 U / l;
  • Bei Kindern über einem Jahr sollte das Geschlecht berücksichtigt werden: Bei Jungen unter 2 Jahren ändert sich diese Konzentration nicht (1-23 U), und bei Mädchen ist der Indikator etwas höher: von 3 bis 38 U / L;
  • Schließlich wird ab dem Alter von zwei Jahren und bis zum Alter der Pubertät (19 Jahre) die Konzentration der Pankreasform bei Jungen und Mädchen erneut verglichen und liegt zwischen 4 und 31 Einheiten pro Liter.

Was das Enzym betrifft, das von den Speicheldrüsen produziert wird, ist hier alles einfacher:

  • Die Amylase-Rate im Blut bei Kindern unter einem Jahr beträgt 5 - 65 U / l.
  • Ab dem Alter von einem Jahr und während des gesamten Lebens bis zum Alter von 70 Jahren liegt die Norm zwischen 25 und 125 Einheiten pro Liter.

Um die Analyse fehlerfrei und ohne Wiederholung zu bestehen und dieses Enzym zu bestimmen, ist es unbedingt erforderlich, morgens Blut auf leeren Magen zu entnehmen. Sie können Wasser trinken und in extremen Fällen Ihr Baby füttern, spätestens jedoch 4 Stunden vor der Blutentnahme. Dies gilt vor allem für Babys, die "stundenweise" gefüttert werden..

Ursachen für erhöhte oder verringerte Amylase. Dies zeigt sich in Abweichungen in den Ergebnissen?

Am häufigsten wird der Enzymspiegel erhöht. Bei der Pankreas-Sorte kann von einer akuten Entzündung der Bauchspeicheldrüse gesprochen werden, die bei einem Kind sehr selten ist, da die Hauptursache für Pankreatitis ein längerer Alkoholkonsum und eine ungesunde Ernährung sind. Am häufigsten tritt bei Mumps eine Wertsteigerung auf. Denken Sie nicht, dass Mumps nur die Speicheldrüsen betreffen, obwohl sie das Gesicht des kleinen Patienten mit der Entwicklung von Mumps verändern. Dieses Virus ist für das gesamte Drüsengewebe tropisch, und daher kann bei Mumps auch die Pankreasfraktion zunehmen..

Die Diastase der Speicheldrüsen kann nicht nur bei Parotitis, sondern auch bei:

  • Pankreatitis;
  • mit akuter Entzündung des Peritoneums oder mit Peritonitis;
  • bei der ersten Art von Diabetes mellitus bei Kindern und im Stadium der Komplikation durch Ketoazidose;
  • mit Bauchverletzungen, wenn die Bauchspeicheldrüse betroffen ist.

Von großem klinischem Interesse ist eine Abnahme des Diastasegrades, wenn der Wert entweder überhaupt nicht oder nahe Null bestimmt wird. Dies weist fast immer bei Säuglingen auf ein hohes Risiko einer angeborenen genetischen Anomalie hin - Mukoviszidose, die das Drüsengewebe und das Bronchopulmonalsystem betrifft. Es kann auch auf eine schwere Pankreasinsuffizienz hinweisen, und bei Erwachsenen weist ein solcher "Nullwert" der Diastase häufig auf eine ausgedehnte Pankreasnekrose oder eine schwere chronische Hepatitis hin.

Amylase-Spiegel im Blut bei Erwachsenen und Kindern

Bei der Untersuchung von Blut ist es sehr wichtig, seine enzymatische Aktivität zu bestimmen..

Die Untersuchung der enzymatischen Aktivität zielt darauf ab, die Konzentration bestimmter Enzyme, die von einigen inneren Organen produziert werden, im Blut des Patienten zu bestimmen. Solche Tests können das Vorhandensein einiger streng spezifischer Krankheiten aufdecken..

Was ist Amylase?

Amylase hat verschiedene Sorten, zum Beispiel Pankreas-Amylase, Diastase, aber Alpha-Amylase wird am häufigsten bestimmt. Im Wesentlichen ist dieses Element Teil einer Pankreassekretion, die Pankreassaft genannt wird. Seine Produktion erfolgt durch exokrine Zellen, wonach der Saft über spezielle Kanäle in die Zwölffingerdarmhöhle gelangt..

Pankreassaft ist für die korrekte Verarbeitung der verzehrten Lebensmittel verantwortlich, vor allem für den Abbau komplexer Kohlenhydrate in leicht verdauliche Elemente. Das Enzym ist auch aktiv am Abbau von Substanzen wie Stärke und Glykogen beteiligt..

Im Normalzustand sollte Amylase nur in das angegebene Darmlumen gelangen. Eine kleine Menge dieses Enzyms gelangt auch in den Blutkreislauf, was als normal angesehen wird, da jede Körperzelle direkten Kontakt mit dem Blut hat und dessen Existenz und Vitalfunktionen sicherstellt.

Die Konzentration der Diastase im Blut geht nicht genau über den normalen Bereich hinaus, bis eine Verletzung der Integrität der Zellen des Hauptorgans (Bauchspeicheldrüse) vorliegt..

Es muss sichergestellt werden, dass die Konzentration der Alpha-Amylase immer im normalen Bereich liegt.

Indikationen zur Analyse

Mit Hilfe der Untersuchung der Alpha-Amylase können Ärzte den Zustand des Patienten in viele Richtungen gleichzeitig beurteilen, da die Bestimmung der Konzentration dieses Enzyms auf Verstöße im Bereich vieler Stoffwechselprozesse sowie auf das Vorhandensein von Entzündungen hinweisen kann.

Amylase ist sehr wichtig für das reibungslose Funktionieren des Verdauungssystems, daher wird die Untersuchung seines Spiegels am häufigsten bei Verdacht auf Krankheiten und Störungen des Verdauungstrakts verschrieben.

Bei der Untersuchung des Amylase-Spiegels im Blut kann der Arzt den Verdacht haben, dass der Patient an einigen Krankheiten leidet, z. B. Mumps, Hepatitis oder Diabetes mellitus. Die Hauptindikation für eine solche Analyse ist jedoch der Verdacht auf Pankreatitis oder deren Vorhandensein in akuter und chronischer Form..

Die Zirkulation der Amylase im Körper erfolgt so, dass das von den Pankreaszellen der Drüsenstruktur produzierte Enzym, das in den Blutkreislauf gelangt, weiter über alle vorhandenen Gefäße transportiert wird. Gleichzeitig findet seine teilweise Neutralisation in der Leber statt, aber der Teil des Enzyms, der nicht zerstört wurde, dringt in die Nieren ein, wo es im Urin ausgeschieden wird. Aus diesem Grund kann Amylase in vielen biologischen Körperflüssigkeiten durch entsprechende Tests nachgewiesen werden.

Die Aktivität des in der Mundhöhle gebildeten Enzyms ist jedoch viel geringer, daher hat es keinen besonderen Einfluss auf die allgemeinen Parameter der Substanz bei der Untersuchung von Blut.

Vorbereitung zum Testen auf Amylase

Ein Patient kann zur Durchführung einer solchen biochemischen Studie überwiesen werden, wenn er Störungen in der Funktion des Verdauungssystems sowie Schmerzen im Bauch hat.

Standardmäßig wird Blut aus der Vene des Patienten entnommen. Zu diesem Zweck drückt die Krankenschwester den mittleren Teil der Schulter des Patienten mit einem speziellen Tourniquet zusammen. Anschließend durchbohrt sie mit einer sterilen Einwegspritze die Vene im Bereich der Ellenbogenbeugung von innen und entnimmt die für die Studie erforderliche Blutmenge.

Grundregeln für die Vorbereitung der Abgabe einer Analyse für Alpha-Amylase:

  • Alkoholkonsum sollte für 1 - 2 Tage beseitigt werden.
  • Essen Sie keine schweren, fettigen und frittierten Lebensmittel.
  • Geräucherte, würzige und eingelegte Lebensmittel sollten vermieden und der Verzehr von Süßigkeiten kontrolliert werden.
  • Am Tag vor dem Eingriff sollten Sie die körperliche Aktivität einschränken, Sport und Stress vermeiden, einschließlich des Hebens schwerer Taschen, insbesondere auf der Treppe. Die Nichteinhaltung dieser Regel kann zu einer vorübergehenden Änderung der Blutzusammensetzung und einer Verzerrung vieler Indikatoren führen..
  • Es ist wichtig, verschiedene Stresssituationen 1 - 2 Tage vor dem erwarteten Zeitpunkt des Eingriffs zu vermeiden. Stress, Angst und Frustration wirken sich stark auf die Blutqualität aus und verzerren die tatsächlichen Werte vieler Indikatoren.
  • Sie sollten die Blutentnahme ausschließlich auf nüchternen Magen und am frühen Morgen durchführen. Die Ausnahme ist hier, wenn der Patient einen akuten Pankreatitis-Anfall hat. In diesem Fall wird die Studie zu jeder Tageszeit durchgeführt..

Ergebnisse dekodieren

Bei der Diagnose einiger Krankheiten sowie bei der Behandlung ist die Bestimmung des Amylase-Spiegels sehr wichtig. Das Vorhandensein von Abweichungen in diesem Wert ermöglicht es Ärzten, Rückschlüsse auf die Schädigung bestimmter Organe zu ziehen. Am häufigsten wird eine solche Studie durchgeführt, um den Grad der Arbeit der Bauchspeicheldrüse zu bestimmen, da bei Pankreatitis dieses Organ betroffen ist..

Pankreatitis führt zur Zerstörung von Organzellen, wodurch die Gefäßwände dünner werden und Enzymzellen in großen Mengen in den Blutkreislauf gelangen. Wenn die Entwicklung der Krankheit begonnen wird, wird sie chronisch, wobei die Struktur der Wände des Organs erheblich zerstört wird und die Bildung von Geschwüren beginnt.

Bei akuten Krankheiten liegt der Amylasespiegel bei der Blutuntersuchung signifikant über den festgelegten Normalwerten, was ein klarer Indikator dafür ist, dass im menschlichen Körper schwere destruktive und entzündliche Prozesse stattfinden.

Selbst bei einer akuten Form der Pankreatitis können die Testergebnisse manchmal im Normbereich liegen, was normalerweise durch individuelle Anomalien im Körper des Patienten erklärt wird. In diesem Fall wird eine zweite Blutuntersuchung empfohlen..

Amylase-Spiegel im Blut bei Erwachsenen und Kindern

In den meisten Fällen wird die Analyse zur Bestimmung der Alpha-Amylase-Konzentration verwendet, bei der es sich um die allgemeine Amylase-Rate handelt, die im Körper des Patienten produziert wird..

In einigen Fällen kann eine spezielle Studie vorgeschrieben werden, deren Zweck darin besteht, die Pankreas-Amylase, deren Synthese nur von der Bauchspeicheldrüse durchgeführt wird, sowie ein von den Speicheldrüsen produziertes Enzym separat zu bestimmen.

Die Norm der Amylase im Blut bei Männern und Frauen, insbesondere Alpha-Amylase und Pankreas-Amylase, hängt nicht vom Geschlecht ab und erreicht im Alter von 2 Jahren ab der Geburt ihre stabilen Werte.

Alpha-Amylase-Rate-Tabelle:

AlterAlpha-Amylase-Rate, u / l
Von der Geburt bis 2 Jahre5 - 65
Von 2 bis 70 Jahren25 - 100
Über 70 Jahre30 - 160

Tabelle der Normalwerte der Pankreas-Amylase nach Alter:

AlterPankreas-Amylase-Rate, u / l
Von der Geburt bis 6 MonateWeniger als 8
Von 6 bis 12 MonatenWeniger als 23
Mehr als 1 JahrWeniger als 50

Es sollte auch beachtet werden, dass bei Frauen, die die Wechseljahre erreicht haben, die Indikatoren möglicherweise etwas überschätzt werden, was keine Pathologie ist, sondern durch Veränderungen des hormonellen Hintergrunds und seiner Instabilität erklärt wird..

Gründe für den Anstieg

Wenn als Ergebnis der Studie ein erhöhter Wert der Amylase festgestellt wird, kann der Arzt das Vorhandensein bestimmter Krankheiten vermuten, von denen die Hauptursache Pankreatitis und andere Störungen in der Arbeit der Bauchspeicheldrüse sind. Diese Situation kann jedoch auf das Vorhandensein anderer Krankheiten hinweisen.

Am häufigsten wird ein Anstieg der Amylase beobachtet, wenn:

  • Pankreatitis, da sich bei dieser Erkrankung ein schwerwiegender Entzündungsprozess in der Bauchspeicheldrüse entwickelt, der buchstäblich mehrmals zu einer Erhöhung der Enzymkonzentration führt.
  • Verschiedene Pathologien und Störungen in der Arbeit der Bauchspeicheldrüse, beispielsweise bei Vorhandensein von Zysten oder Tumoren sowie Steinen im Lumen. In diesem Fall wird das Organ komprimiert, wodurch eine sekundäre Entzündung auftritt..
  • Diabetes. Bei einer solchen Krankheit tritt eine Verletzung des allgemeinen Stoffwechsels von Kohlenhydraten auf, wodurch die produzierte Amylase nicht verbraucht wird und ihre Akkumulation zu einer Erhöhung der Indikatoren führt.
  • Mumps-Epidemie. Diese Krankheit ist hauptsächlich im Kindesalter. Es wird oft Mumps genannt. In diesem Fall tritt eine starke Entzündung der Speicheldrüsen auf, die ebenfalls dieses Enzym produziert, was zu einer Erhöhung der Indikatoren führt.
  • Nierenversagen. Ein Teil des Enzyms, das nicht in der Leber verarbeitet wird, wird zusammen mit dem ausgeschiedenen Urin über die Nieren ausgeschieden. Wenn dieses Organ nicht richtig funktioniert, wird häufig ein Anstieg des Indikators beobachtet.
  • Peritonitis. Wenn sich im Körper eine Bauchfellentzündung entwickelt, können entzündliche Veränderungen alle Organe einer Person in ihrer Bauchhöhle betreffen, und die Bauchspeicheldrüse ist keine Ausnahme..

Gründe für ein Downgrade

Wenn als Ergebnis der Studie ein reduzierter Spiegel dieses Enzyms gefunden wird, kann man vermuten, dass der Patient bestimmte Zustände und Beschwerden hat.

Der Grund für eine signifikante Abnahme der Amylase im Blut kann sein:

  • Hepatitis, sowohl chronisch als auch akut. Bei dieser Krankheit ist die Funktion der Leber gestört, was zu einer unsachgemäßen Aufnahme von Kohlenhydraten in den Körper führt. Dies wirkt sich auch auf den Spiegel einiger Enzyme aus, beispielsweise Amylase. Die Synthese dieses Enzyms bei dieser Krankheit beginnt sich allmählich zu verlangsamen, wodurch sein Blutspiegel abnimmt.
  • Schwellung in der Bauchspeicheldrüse. Einige der Tumoren, die sich in diesem Organ bilden, wenn seine Funktion beeinträchtigt ist, können zu einer Degeneration des Drüsengewebes führen, wodurch die Produktion des Enzyms verlangsamt und allmählich eingestellt wird..

Krankheiten wie Darmverschluss oder Entzündung der Blinddarmentzündung können die Daten ebenfalls verfälschen..

Sie wirken sich auf den Amylasespiegel im Blut und verschiedene Infektionskrankheiten aus, aber die Abweichung kann nicht nur von der Norm nach unten, sondern auch nach oben erfolgen.

Hat dir der Artikel gefallen? Teile es mit deinen Freunden in sozialen Netzwerken:

Was ist Alpha-Amylase, die Norm bei Männern und Frauen nach Alter

Eine Blutuntersuchung ist nicht nur eine Bestimmung der Gruppe und des Rh-Faktors. Die biochemische Untersuchung dieser lebenswichtigen Flüssigkeit umfasst auch die Identifizierung einer Reihe wichtiger Enzyme. Eine davon ist Alpha-Amylase, auch als Diastase bekannt.

Durch den Nachweis des Gehalts dieser Substanz können eine Reihe von medizinischen Pathologien ausgeschlossen werden. Was ist dieses Enzym und warum müssen Sie auf Diastase getestet werden?.

Was ist Amylase??

Alpha-Amylase ist eines der Hauptenzyme in der Bauchspeicheldrüse. Dieses Organ sezerniert es über die Ausscheidungsgänge in den Zwölffingerdarm, wo die Substanz ihre Hauptfunktionen erfüllt.

Exokrine Zellen der Bauchspeicheldrüse sind an der Amylasesynthese beteiligt. Anhand des Enzymspiegels im Blut können Ärzte die Wirksamkeit des Organs beurteilen..

Normalerweise gelangt der größte Teil der Amylase nur in das Lumen des Dünndarms. Im Blut wird nur eine geringe Menge des Enzyms nachgewiesen.

Diastase spielt die Rolle eines Katalysators, der den Abbau von Kohlenhydratverbindungen im Darm auslöst. Komplexe Kohlenhydrate, die in den Zwölffingerdarm gelangen, unterliegen einer enzymatischen Aktivität und zerfallen in Glukose.

In dieser Form werden Kohlenhydrate für die Energieerzeugung in den Körperzellen verfügbar..

Ohne Alpha-Amylase nimmt der Körper nicht genügend Kohlenhydrate auf.

Dieses Phänomen wird als Malabsorption bezeichnet und führt zu Gewichtsverlust, Unwohlsein, Schweregefühl im Bauchraum und Darmproblemen..

In einigen Fällen steigt der Gehalt dieser Substanz im Blutkreislauf an, was aufgrund der starken enzymatischen Aktivität der Amylase zu verschiedenen Störungen im Gewebe des gesamten Organismus führt.

Warum wird ein Alpha-Amylase-Test verschrieben??

Der Amylase-Spiegel (aus der englischen Amylase) im Blutplasma ist ein Indikator, anhand dessen beurteilt werden kann, ob ein Patient an entzündlichen Erkrankungen wie Diabetes mellitus, Hepatitis und anderen leidet.

Ein Amylasetest wird vor allem für Personen verschrieben, die ein klinisches Bild einer Funktionsstörung der Bauchspeicheldrüse haben. Bei akuter und chronischer Pankreatitis muss diese Studie durchgeführt werden..

Die Bestimmung des Blutdiastasespiegels erfolgt auf nüchternen Magen.

Bei der biochemischen Analyse lohnt es sich, am Tag vor der Blutspende auf fetthaltige und würzige Lebensmittel zu verzichten.

Solche Lebensmittel können die Sekretion von Pankreasenzymen stören und zu falschen Ergebnissen führen..

Indikatornormen bei Kindern und Erwachsenen

Der normale Amylase-Spiegel hängt nicht mit dem Geschlecht zusammen, und bei allen Menschen liegt diese Zahl zwischen 20 und 125 U / l. Nur bei Kindern unter 2 Jahren kann der Mindestgehalt dieses Enzyms 5 U / l betragen.

Die Bauchspeicheldrüse ist ein sehr komplexes Organ, das gleichzeitig Hormone und Verdauungsenzyme absondert. Daher wird es eine Drüse mit gemischter Sekretion genannt..

Ein biochemischer Bluttest zeigt das Niveau von zwei miteinander verbundenen Indikatoren: Gesamt- und Pankreas-Amylase. Die Menge der letzteren wird bestimmt, um den genauen Ort der Pathologie zu identifizieren, falls vorhanden..

Amylase wird auch von den Speicheldrüsen ausgeschieden. Um Probleme mit der Bauchspeicheldrüse zu identifizieren, müssen diese Indikatoren getrennt werden. Wenn man sie einzeln betrachtet, kann man Störungen in den Speicheldrüsen, Eierstöcken und Bronchien beurteilen..

Die Normen dieses Enzyms für Männer, Frauen und Kinder sind in dieser Tabelle angegeben:

AmylaseBis zu 6 Monaten6 - 12 Monate12 Jahre2 - 70 Jahre altNach 70 JahrenSchwanger 1 TrimesterSchwanger 2 TrimesterSchwanger 3 Trimester
Alpha5 - 65 U / l5 - 65 U / l5 - 65 U / l25 - 125 U / l20 - 160 U / l24 - 83 U / l16 - 73 U / l15 - 81 U / l
Bauchspeicheldrüse& lt; 8 U / ml& lt; 23 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml& lt; 50 U / ml

Warum Amylase über dem Normalwert liegt?

Der Amylasespiegel im Blut bei Erwachsenen und Kindern kann bei folgenden Pathologien signifikant ansteigen:

  • Akute Pankreatitis. In diesem Fall wird die Enzymaktivität um das 5- bis 10-fache erhöht. Da es sich um eine akute Erkrankung handelt, steigt die Rate innerhalb weniger Stunden nach einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse an. Auf diesem Niveau dauert Amylase normalerweise 3 bis 5 Tage. Akute Schmerzen in der Bauchspeicheldrüsenregion können mit einer Erhöhung der Diastasemenge auf 1000 U / l auftreten. Ein starker Anstieg der akuten Pankreatitis wird jedoch nicht immer beobachtet. Bei einigen Patienten steigt der Enzymspiegel leicht an oder kann innerhalb normaler Grenzen bleiben.

Sehr oft besteht kein direkter Zusammenhang zwischen dem Anstieg der Indikatoren und der Schwere der Pankreatitis. Dies ist eine Folge des schnellen Todes von Sekretionszellen, wodurch das Enzym in normalen Mengen produziert werden kann..

Mit der Zeit sterben immer mehr Zellen der Bauchspeicheldrüse ab, wodurch sich die Amylase wieder normalisiert.

  • Chronische Pankreatitis. Amylasämie (eine Erhöhung der Diastasemenge im Blut) kann eine Manifestation eines chronischen Entzündungsprozesses in der Drüse sein. Am häufigsten nehmen die Indikatoren moderat zu.
  • Mechanische Schädigung der Bauchspeicheldrüse.
  • Tumorneoplasmen.
  • Verstopfung des Pankreasgangs.
  • Akute Bauchentzündung mit Blinddarmentzündung und diffuser Peritonitis.
  • Perforation von Magengeschwüren.
  • Chirurgische Eingriffe an verschiedenen Organen.
  • Akute Entzündung der Gallenblase.
  • Makroamylasämie ist eine seltene Erkrankung, bei der sich ein Enzym mit Serumproteinen verbindet, wodurch verhindert wird, dass es den Nierenfilter passiert. Infolgedessen reichert sich Amylase im Blut an.

Pankreasfunktionsstörungen treten sehr häufig aufgrund von Alkoholmissbrauch, Ernährungsstörungen und Virusinfektionen auf.

Wenn die Biochemie keine signifikanten Verstöße gegen den Diastase-Spiegel ergab, ist dies keine hundertprozentige Bestätigung für das Fehlen einer Pankreas-Pathologie. Wenn der Patient Symptome hat, die für die Pathologien dieses Organs charakteristisch sind, kann der Arzt zusätzliche Tests verschreiben.

Chronische Pankreatitis ist schwer zu identifizieren.

In diesem Fall können die folgenden Studien nützlich sein:

  • Allgemeine Blutanalyse,
  • Gastroskopie,
  • Pankreas-Ultraschall,
  • Radiographie der Bauchorgane,
  • CT-Scan,
  • Endoskopische retrograde Cholangiopankreatographie.

Warum Amylase unter dem Normalwert liegt?

Abnahmen der Alpha-Amylase-Spiegel sind weniger häufig. Dies tritt bei schwerwiegenden fortgeschrittenen Pathologien der Bauchspeicheldrüse auf.

Die häufigsten Gründe für eine signifikante Verringerung der Diastasemenge sind:

  • Pankreasnekrose - Zerstörung eines Teils der Bauchspeicheldrüse infolge des Einflusses von Alkohol, fetthaltigen Lebensmitteln und Erkrankungen der Gallenwege. Bei einer leichten Ausbreitung der Nekrose wird der normale Amylasespiegel durch Erhöhen der Aktivität ganzer Zellen aufrechterhalten. Sobald der größte Teil des Organs absterbt, nimmt die Menge an Diastase ab, auch aufgrund der Erschöpfung noch funktionierender Zellen.
  • Bauchspeicheldrüsenkrebs. Tod der Drüse infolge der Ausbreitung bösartiger Metastasen.
  • Pankreasresektion. Eine solche Operation wird im Fall von Zysten im Organ, seiner krebsartigen Transformation, Nekrose durchgeführt.
  • Mukoviszidose ist eine genetisch bedingte Krankheit, die sich in einer Verletzung der Sekretionsfunktion der exokrinen Drüsen äußert. Die Aktivität nicht nur der Bauchspeicheldrüse, sondern auch der Drüsen der Atemwege ist gestört.

Biochemischer Bluttest - Normen, Bedeutung und Dekodierung von Indikatoren bei Männern, Frauen und Kindern (nach Alter). Enzymaktivität: Amylase, ALAT, ASAT, GGT, CF, LDH, Lipase, Pepsinogene usw..

Die Website bietet Hintergrundinformationen nur zu Informationszwecken. Die Diagnose und Behandlung von Krankheiten muss unter Aufsicht eines Spezialisten erfolgen. Alle Medikamente haben Kontraindikationen. Eine fachliche Beratung ist erforderlich!

Nachfolgend werden wir betrachten, was jeder Indikator eines biochemischen Bluttests sagt, was seine Referenzwerte und Dekodierung sind. Insbesondere werden wir über die Indikatoren der Enzymaktivität sprechen, die im Rahmen dieses Labortests ermittelt wurden..

Alpha-Amylase (Amylase)

Alpha-Amylase (Amylase) ist ein Enzym, das am Abbau von Lebensmittelstärke in Glykogen und Glukose beteiligt ist. Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert. Darüber hinaus ist die Amylase der Speicheldrüsen vom S-Typ und die Amylase der Bauchspeicheldrüse vom P-Typ, aber beide Arten des Enzyms sind im Blut vorhanden. Die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ist eine Berechnung der Aktivität beider Enzymtypen. Da dieses Enzym von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, wird die Bestimmung seiner Aktivität im Blut zur Diagnose von Erkrankungen dieses Organs (Pankreatitis usw.) verwendet. Darüber hinaus kann die Amylaseaktivität auf das Vorhandensein anderer schwerer Anomalien der Bauchorgane hinweisen, deren Verlauf zu einer Reizung der Bauchspeicheldrüse führt (z. B. Peritonitis, akute Blinddarmentzündung, Darmverschluss, Eileiterschwangerschaft). Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ein wichtiger diagnostischer Test für verschiedene Pathologien der Bauchorgane..

Dementsprechend ist die Bestimmung der Aktivität der Alpha-Amylase im Blut im Rahmen der biochemischen Analyse in folgenden Fällen vorgeschrieben:

  • Verdacht auf oder zuvor identifizierte Pathologie der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis, Tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Mumps (Erkrankung der Speicheldrüsen);
  • Starke Bauchschmerzen oder Bauchverletzungen;
  • Jede Pathologie des Verdauungstraktes;
  • Verdacht auf oder zuvor identifizierte Mukoviszidose.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Blutamylase bei erwachsenen Männern und Frauen sowie bei Kindern über 1 Jahr 25 - 125 U / l (16 - 30 μkatal / l). Bei Kindern des ersten Lebensjahres liegt die normale Aktivität des Enzyms im Blut zwischen 5 und 65 U / l, was auf eine geringe Amylase-Produktion aufgrund einer geringen Menge stärkehaltiger Lebensmittel in der Ernährung eines Säuglings zurückzuführen ist.

Eine Erhöhung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Pankreatitis (akut, chronisch, reaktiv);
  • Eine Zyste oder ein Tumor der Bauchspeicheldrüse;
  • Verstopfung des Pankreasgangs (z. B. Stein, Verwachsungen usw.);
  • Makroamylasämie;
  • Entzündung oder Schädigung der Speicheldrüsen (z. B. mit Mumps);
  • Akute Peritonitis oder Blinddarmentzündung;
  • Perforation (Perforation) eines Hohlorgans (z. B. Magen, Darm);
  • Diabetes mellitus (während der Ketoazidose);
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholezystitis, Gallensteinerkrankung);
  • Nierenversagen;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Erkrankungen des Verdauungstraktes (z. B. Magen- oder Zwölffingerdarmgeschwür, Darmverschluss, Darminfarkt);
  • Gefäßthrombose des Mesenteriums des Darms;
  • Aortenaneurysma-Ruptur;
  • Operation oder Trauma der Bauchorgane;
  • Bösartige Neubildungen.

Eine Abnahme der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut (Werte um Null) kann auf folgende Krankheiten hinweisen:
  • Insuffizienz der Bauchspeicheldrüse;
  • Mukoviszidose;
  • Folgen der Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
  • Akute oder chronische Hepatitis;
  • Pankreasnekrose (Tod und Zerfall der Bauchspeicheldrüse im Endstadium);
  • Thyreotoxikose (hohe Schilddrüsenhormonspiegel im Körper);
  • Toxikose schwangerer Frauen.

Alaninaminotransferase (ALT)

Alaninaminotransferase (ALT) ist ein Enzym, das die Aminosäure Alanin von einem Protein auf ein anderes überträgt. Dementsprechend spielt dieses Enzym eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese, dem Aminosäurestoffwechsel und der Energieproduktion durch Zellen. ALT wirkt in Zellen, daher ist sein Gehalt und seine Aktivität in Geweben und Organen normalerweise höher und im Blut niedriger. Wenn die Aktivität von ALT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Organen und Geweben und die Freisetzung des Enzyms aus diesen in den systemischen Kreislauf hin. Und da die größte Aktivität von ALT in den Zellen des Myokards, der Leber und der Skelettmuskulatur festgestellt wird, zeigt eine Zunahme des aktiven Enzyms im Blut die Schädigung dieser Gewebe an.

Die ausgeprägteste Aktivität von ALT im Blut nimmt mit der Schädigung von Leberzellen zu (z. B. bei akuter toxischer und viraler Hepatitis). Darüber hinaus nimmt die Aktivität des Enzyms bereits vor der Entwicklung von Gelbsucht und anderen klinischen Anzeichen einer Hepatitis zu. Ein geringfügig geringerer Anstieg der Enzymaktivität wird bei Verbrennungskrankheiten, Myokardinfarkt, akuter Pankreatitis und chronischen Lebererkrankungen (Tumor, Cholangitis, chronische Hepatitis usw.) beobachtet..

Angesichts der Rolle und der Organe, in denen ALT wirkt, sind die folgenden Zustände und Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der Aktivität des Enzyms im Blut:

  • Alle Lebererkrankungen (Hepatitis, Tumoren, Cholestase, Zirrhose, Vergiftung);
  • Verdacht auf akuten Myokardinfarkt;
  • Muskelpathologie;
  • Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die dieses Organ negativ beeinflussen;
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Screening potenzieller Blut- und Organspender;
  • Untersuchung von Personen, die aufgrund des Kontakts mit Personen mit Virushepatitis möglicherweise mit Hepatitis infiziert wurden.

Normalerweise sollte die ALT-Aktivität im Blut bei erwachsenen Frauen (über 18 Jahre) weniger als 31 U / l und bei Männern weniger als 41 U / l betragen. Bei Kindern unter einem Jahr beträgt die normale ALT-Aktivität weniger als 54 U / l, 1 bis 3 Jahre - weniger als 33 U / Tag, 3 bis 6 Jahre - weniger als 29 U / l, 6 bis 12 Jahre - weniger als 39 U / l. Bei jugendlichen Mädchen im Alter von 12 bis 17 Jahren beträgt die normale ALAT-Aktivität weniger als 24 U / l und bei Jungen im Alter von 12 bis 17 Jahren weniger als 27 U / l. Bei Jungen und Mädchen über 17 Jahren ist die ALT-Aktivität normalerweise dieselbe wie bei erwachsenen Männern und Frauen..

Eine Erhöhung der Aktivität von ALAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Akute oder chronische Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Fetthepatose, Tumor oder Metastasen in der Leber, alkoholische Leberschäden usw.);
  • Obstruktiver Ikterus (Verstopfung des Gallengangs mit einem Stein, Tumor usw.);
  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Myokarddystrophie;
  • Hitzschlag oder Verbrennungskrankheit;
  • Schock;
  • Hypoxie;
  • Verletzung oder Nekrose (Tod) von Muskeln an jedem Ort;
  • Myositis;
  • Myopathien;
  • Hämolytische Anämie jeglichen Ursprungs;
  • Nierenversagen;
  • Präeklampsie;
  • Filariasis;
  • Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Eine Erhöhung der Aktivität von ALAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Endstadien des Leberversagens;
  • Umfangreiche Leberschäden (Nekrose oder Zirrhose des größten Teils des Organs);
  • Verschlussikterus.

Aspartat-Aminotransferase (AsAT)

Aspartataminotransferase (ASAT) ist ein Enzym, das eine Aminogruppentransferreaktion zwischen Aspartat und Alpha-Ketoglutarat unter Bildung von Oxalessigsäure und Glutamat bereitstellt. Dementsprechend spielt ASAT eine Schlüsselrolle bei der Synthese und dem Abbau von Aminosäuren sowie bei der Energieerzeugung in Zellen..

AST ist wie ALT ein intrazelluläres Enzym, da es hauptsächlich in Zellen und nicht im Blut wirkt. Dementsprechend ist die Konzentration von AST in normalen Geweben höher als im Blut. Die größte Aktivität des Enzyms wird in den Zellen des Myokards, der Muskeln, der Leber, der Bauchspeicheldrüse, des Gehirns, der Nieren, der Lunge sowie in Leukozyten und Erythrozyten beobachtet. Wenn die Aktivität von AST im Blut zunimmt, zeigt dies die Freisetzung des Enzyms aus den Zellen in den systemischen Kreislauf an, die auftritt, wenn Organe beschädigt sind, in denen eine große Menge AST vorhanden ist. Das heißt, die Aktivität von AST im Blut nimmt bei Lebererkrankungen, akuter Pankreatitis, Muskelschäden und Myokardinfarkt stark zu.

Die Bestimmung der AST-Aktivität im Blut ist für die folgenden Zustände oder Krankheiten angezeigt:

  • Leber erkrankung;
  • Diagnose eines akuten Myokardinfarkts und anderer Pathologien des Herzmuskels;
  • Erkrankungen der Körpermuskulatur (Myositis usw.);
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Screening potenzieller Blut- und Organspender;
  • Untersuchung von Personen, die Kontakt zu Patienten mit Virushepatitis hatten;
  • Kontrolle über den Zustand der Leber während der Einnahme von Medikamenten, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die AST-Aktivität bei erwachsenen Männern weniger als 47 U / l und bei Frauen weniger als 31 U / l. Die Aktivität von AST bei Kindern unterscheidet sich normalerweise je nach Alter:
  • Kinder unter einem Jahr - weniger als 83 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 48 U / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 36 U / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 47 U / l;
  • Kinder von 12 bis 17 Jahren: Jungen - weniger als 29 U / l, Mädchen - weniger als 25 U / l;
  • Jugendliche über 17 Jahre - wie erwachsene Frauen und Männer.

Eine Zunahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis, rheumatische Herzkrankheit;
  • Kardiogener oder toxischer Schock;
  • Lungenarterienthrombose;
  • Herzinsuffizienz;
  • Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Myopathie, Polymyalgie);
  • Zerstörung einer großen Anzahl von Muskeln (z. B. ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose);
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hitzschlag;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Cholestase, Krebs und Lebermetastasen usw.);
  • Pankreatitis;
  • Alkoholkonsum;
  • Nierenversagen;
  • Bösartige Neubildungen;
  • Hämolytische Anämie;
  • Thalassämie major;
  • Infektionskrankheiten, bei denen Skelettmuskeln, Herzmuskel, Lunge, Leber, Erythrozyten, Leukozyten geschädigt werden (z. B. Septikämie, infektiöse Mononukleose, Herpes, Lungentuberkulose, Typhus);
  • Zustand nach Herzoperation oder Angiokardiographie;
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel im Blut);
  • Darmverschluss;
  • Laktatazidose;
  • Legionärskrankheit;
  • Maligne Hyperthermie (erhöhte Körpertemperatur);
  • Niereninfarkt;
  • Schlaganfall (hämorrhagisch oder ischämisch);
  • Vergiftung mit giftigen Pilzen;
  • Einnahme von Medikamenten, die die Leber negativ beeinflussen.

Eine Abnahme der Aktivität von AST im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Schwere und massive Leberschäden (z. B. Leberruptur, Nekrose eines großen Teils der Leber usw.);
  • Leberversagen im Endstadium.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)

Gamma-Glutamyltransferase (GGT), auch Gamma-Glutamyltranspeptidase (GGT) genannt, ist ein Enzym, das die Aminosäure Gamma-Glutamyl von einem Proteinmolekül auf ein anderes überträgt. Dieses Enzym kommt in der größten Menge in den Membranen von Zellen mit Sekretions- oder Sorptionskapazität vor, beispielsweise in den Zellen des Epithels der Gallenwege, der Lebertubuli, der Nierentubuli, der Ausscheidungsgänge der Bauchspeicheldrüse, des Bürstensaums des Dünndarms usw. Dementsprechend ist dieses Enzym am aktivsten in den Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse und dem Bürstensaum des Dünndarms..

GGT ist ein intrazelluläres Enzym, daher ist seine Aktivität im Blut normalerweise gering. Und wenn die Aktivität von GGT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Zellen hin, die reich an diesem Enzym sind. Das heißt, die erhöhte Aktivität von GGT im Blut ist charakteristisch für jede Lebererkrankung mit Schädigung ihrer Zellen (einschließlich beim Trinken von Alkohol oder bei der Einnahme von Medikamenten). Darüber hinaus ist dieses Enzym sehr spezifisch für Leberschäden, dh eine Erhöhung seiner Aktivität im Blut ermöglicht es, die Schädigung dieses bestimmten Organs mit hoher Genauigkeit zu bestimmen, insbesondere wenn andere Analysen nicht eindeutig interpretiert werden können. Wenn beispielsweise die Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase zunimmt, kann dies durch eine Pathologie nicht nur der Leber, sondern auch des Herzens, der Muskeln oder der Knochen ausgelöst werden. In diesem Fall ermöglicht die Bestimmung der GGT-Aktivität die Identifizierung eines erkrankten Organs, da bei einer Erhöhung seiner Aktivität hohe Werte für AST und alkalische Phosphatase auf Leberschäden zurückzuführen sind. Und wenn die Aktivität von GGT normal ist, ist die hohe Aktivität von AST und alkalischer Phosphatase auf die Pathologie von Muskeln oder Knochen zurückzuführen. Aus diesem Grund ist die Bestimmung der GGT-Aktivität ein wichtiger diagnostischer Test zur Erkennung von Lebererkrankungen oder -schäden..

Die Bestimmung der GGT-Aktivität ist für die folgenden Krankheiten und Zustände angezeigt:

  • Diagnose und Kontrolle des Verlaufs von Pathologien der Leber und der Gallenwege;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Alkoholismustherapie;
  • Identifizierung von Lebermetastasen in bösartigen Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Bewertung des Krebsverlaufs der Prostata, der Bauchspeicheldrüse und des Hepatoms;
  • Beurteilung des Leberzustands bei Einnahme von Arzneimitteln, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von GGT im Blut bei erwachsenen Frauen weniger als 36 U / ml und bei Männern weniger als 61 U / ml. Die normale Aktivität von GGT im Blutserum bei Kindern hängt vom Alter ab und ist wie folgt:
  • Säuglinge unter 6 Monaten - weniger als 204 U / ml;
  • Kinder 6 - 12 Monate - weniger als 34 U / ml;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 18 U / ml;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 23 U / ml;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 17 U / ml;
  • Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren: Jungen - weniger als 45 U / ml, Mädchen - weniger als 33 U / ml;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Bei der Beurteilung der Aktivität von GGT im Blut muss berücksichtigt werden, dass die Aktivität des Enzyms umso höher ist, je höher das Körpergewicht einer Person ist. Bei schwangeren Frauen in den ersten Schwangerschaftswochen ist die GGT-Aktivität verringert.

Eine Zunahme der GGT-Aktivität kann bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet werden:

  • Alle Erkrankungen der Leber und der Gallenwege (Hepatitis, toxische Leberschäden, Cholangitis, Steine ​​in der Gallenblase, Tumoren und Metastasen in der Leber);
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Pankreatitis (akut und chronisch);
  • Tumoren der Bauchspeicheldrüse, Prostata;
  • Verschlimmerung von Glomerulonephritis und Pyelonephritis;
  • Alkoholische Getränke trinken;
  • Einnahme von Medikamenten, die für die Leber giftig sind.

Säurephosphatase (AC)

Säurephosphatase (AC) ist ein Enzym, das am Austausch von Phosphorsäure beteiligt ist. Es wird in fast allen Geweben produziert, aber die höchste Aktivität des Enzyms wird in der Prostata, der Leber, den Blutplättchen und den Erythrozyten festgestellt. Normalerweise ist die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut gering, da das Enzym in Zellen gefunden wird. Dementsprechend wird eine Zunahme der Aktivität des Enzyms mit der Zerstörung der darin reichen Zellen und der Freisetzung von Phosphatase in den systemischen Kreislauf festgestellt. Bei Männern wird die Hälfte der im Blut vorkommenden sauren Phosphatase von der Prostata produziert. Bei Frauen tritt saure Phosphatase im Blut aus Leber, Erythrozyten und Blutplättchen auf. Dies bedeutet, dass die Aktivität des Enzyms es ermöglicht, Erkrankungen der Prostata bei Männern sowie eine Pathologie des Blutsystems (Thrombozytopenie, hämolytische Erkrankung, Thromboembolie, Multiples Myelom, Morbus Paget, Morbus Gaucher, Morbus Niemann-Pick usw.) bei beiden Geschlechtern nachzuweisen.

Die Bestimmung der Säurephosphataseaktivität ist bei Verdacht auf Prostatakrankheit bei Männern und Leber- oder Nierenerkrankungen bei beiden Geschlechtern angezeigt.

Männer sollten sich daran erinnern, dass eine Blutuntersuchung auf saure Phosphataseaktivität mindestens 2 Tage (und vorzugsweise 6-7 Tage) nach Manipulationen an der Prostata durchgeführt werden sollte (z. B. Prostatamassage, transrektaler Ultraschall, Biopsie usw.).... Darüber hinaus sollten Vertreter beider Geschlechter wissen, dass die Analyse der Säurephosphataseaktivität frühestens zwei Tage nach instrumentellen Untersuchungen der Blase und des Darms (Zystoskopie, Sigmoidoskopie, Koloskopie, digitale Untersuchung der Rektalampulle usw.) durchgeführt wird..

Normalerweise beträgt die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut bei Männern 0 bis 6,5 U / l und bei Frauen 0 bis 5,5 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der sauren Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Erkrankungen der Prostata bei Männern (Prostatakrebs, Prostataadenom, Prostatitis);
  • Paget-Krankheit;
  • Gaucher-Krankheit;
  • Niemann-Pick-Krankheit;
  • Multiples Myelom;
  • Thromboembolie;
  • Hämolytische Erkrankung;
  • Thrombozytopenie durch Zerstörung von Blutplättchen;
  • Osteoporose;
  • Erkrankungen des retikuloendothelialen Systems;
  • Pathologie der Leber und der Gallenwege;
  • Knochenmetastasen bei bösartigen Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • In den letzten 2-7 Tagen wurden diagnostische Manipulationen an den Organen des Urogenitalsystems (rektale digitale Untersuchung, Sammlung von Prostatasekreten, Koloskopie, Zystoskopie usw.) durchgeführt..

Kreatinphosphokinase (CPK)

Kreatinphosphokinase (CPK) wird auch als Kreatinkinase (CK) bezeichnet. Dieses Enzym katalysiert den Prozess der Abspaltung eines Phosphorsäurerests von ATP (Adenosintriphosphorsäure) unter Bildung von ADP (Adenosindiphosphorsäure) und Kreatinphosphat. Kreatinphosphat ist wichtig für normale Stoffwechselprozesse und Muskelkontraktion und -entspannung. Kreatinphosphokinase kommt in fast allen Organen und Geweben vor, aber der größte Teil dieses Enzyms kommt in Muskeln und im Myokard vor. Die minimale Menge an Kreatinphosphokinase befindet sich im Gehirn, in der Schilddrüse, in der Gebärmutter und in der Lunge.

Normalerweise enthält das Blut eine kleine Menge Kreatinkinase und seine Aktivität kann zunehmen, wenn Muskeln, Myokard oder Gehirn geschädigt werden. Es gibt drei Varianten der Kreatinkinase - KK-MM, KK-MB und KK-BB, und KK-MM ist eine Unterart des Enzyms aus Muskeln, KK-MB ist eine Unterart aus dem Myokard und KK-BB ist eine Unterart aus dem Gehirn. Normalerweise sind 95% der Kreatinkinase im Blut vom Subtyp KK-MM, und die Unterarten KK-MB und KK-BB werden in Spuren bestimmt. Derzeit impliziert die Bestimmung der Aktivität der Kreatinkinase im Blut die Bewertung der Aktivität aller drei Unterarten.

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von CPK im Blut sind die folgenden Bedingungen:

  • Akute und chronische Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems (akuter Myokardinfarkt);
  • Muskelerkrankungen (Myopathie, Muskeldystrophie usw.);
  • Erkrankungen des Zentralnervensystems;
  • Erkrankungen der Schilddrüse (Hypothyreose);
  • Verletzungen;
  • Bösartige Tumoren an jedem Ort.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut bei erwachsenen Männern weniger als 190 U / l und bei Frauen weniger als 167 U / l. Bei Kindern nimmt die Enzymaktivität je nach Alter normalerweise die folgenden Werte an:
  • Die ersten fünf Lebenstage - bis zu 650 U / l;
  • 5 Tage - 6 Monate - 0 - 295 U / l;
  • 6 Monate - 3 Jahre - weniger als 220 U / l;
  • 3 - 6 Jahre - weniger als 150 U / l;
  • 6 - 12 Jahre: Jungen - weniger als 245 U / l und Mädchen - weniger als 155 U / l;
  • 12 - 17 Jahre: Jungen - weniger als 270 U / l, Mädchen - weniger als 125 U / l;
  • Über 17 Jahre alt - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Arrhythmie, instabile Angina pectoris, Herzinsuffizienz);
  • Verschobene Verletzung oder Operation des Herzens und anderer Organe;
  • Akute Hirnschädigung;
  • Koma;
  • Schädigung der Skelettmuskulatur (ausgedehntes Trauma, Verbrennungen, Nekrose, elektrischer Schlag);
  • Muskelerkrankungen (Myositis, Polymyalgie, Dermatomyositis, Polymyositis, Myodystrophie usw.);
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel);
  • Intravenöse und intramuskuläre Injektionen;
  • Geisteskrankheit (Schizophrenie, Epilepsie);
  • Lungenembolie;
  • Starke Muskelkontraktionen (Geburt, Krämpfe, Krämpfe);
  • Tetanus;
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hunger;
  • Dehydration (Dehydration des Körpers vor dem Hintergrund von Erbrechen, Durchfall, starkem Schwitzen usw.);
  • Länger andauernde Unterkühlung oder Überhitzung;
  • Bösartige Tumoren der Blase, des Darms, der Brust, des Darms, der Gebärmutter, der Lunge, der Prostata, der Leber.

Eine Abnahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Längerer Aufenthalt in einem sitzenden Zustand (Hypodynamie);
  • Kleine Muskelmasse.

Kreatinphosphokinase, MV-Untereinheit (CPK-MB)

Eine Unterart der Kreatinkinase CPK-MB ist ausschließlich im Myokard enthalten, im Blut normalerweise sehr klein. Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB im Blut wird bei der Zerstörung von Herzmuskelzellen, dh bei Myokardinfarkt, beobachtet. Die erhöhte Aktivität des Enzyms wird 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt aufgezeichnet, erreicht nach 12 bis 24 Stunden ein Maximum und am 3. Tag, während des normalen Verlaufs der Wiederherstellung des Herzmuskels, kehrt die Aktivität von CPK-MB zur Normalität zurück. Aus diesem Grund wird die Bestimmung der CPK-MB-Aktivität zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur anschließenden Überwachung der Erholungsprozesse im Herzmuskel verwendet. In Anbetracht der Rolle und des Ortes von CPK-MB wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms nur zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur Unterscheidung dieser Krankheit von einem Lungeninfarkt oder einem schweren Angina-Anfall gezeigt.

Normalerweise beträgt die Aktivität von CPK-MB im Blut von erwachsenen Männern und Frauen sowie von Kindern weniger als 24 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Toxische Myokardschäden durch Vergiftung oder Infektionskrankheit;
  • Zustände nach Trauma, Operationen und diagnostischen Verfahren am Herzen;
  • Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Herzinsuffizienz, Arrhythmie);
  • Lungenembolie;
  • Krankheiten und Verletzungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Dermatomyositis, Dystrophien, Trauma, Operation, Verbrennungen);
  • Schock;
  • Reye-Syndrom.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Laktatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Reaktion der Umwandlung von Laktat in Pyruvat erleichtert und daher für die Energieerzeugung durch Zellen sehr wichtig ist. LDH kommt in normalem Blut und in Zellen fast aller Organe vor. Die größte Menge des Enzyms ist jedoch in Leber, Muskeln, Myokard, Erythrozyten, Leukozyten, Nieren, Lungen, Lymphgewebe und Blutplättchen fixiert. Eine Zunahme der LDH-Aktivität wird normalerweise bei der Zerstörung von Zellen beobachtet, in denen sie in großen Mengen enthalten sind. Dies bedeutet, dass die hohe Aktivität des Enzyms für eine Schädigung des Myokards (Myokarditis, Herzinfarkt, Arrhythmien), der Leber (Hepatitis usw.), der Nieren und der Erythrozyten charakteristisch ist.

Dementsprechend sind die Indikationen zur Bestimmung der LDH-Aktivität im Blut die folgenden Zustände oder Krankheiten:

  • Erkrankungen der Leber und der Gallenwege;
  • Myokardschaden (Myokarditis, Myokardinfarkt);
  • Hämolytische Anämie;
  • Myopathien;
  • Bösartige Neubildungen verschiedener Organe;
  • Lungenembolie.

Normalerweise beträgt die LDH-Aktivität im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 125 bis 220 U / l (bei Verwendung einiger Reagenzienkits kann die Norm 140 bis 350 U / l betragen). Bei Kindern variiert die normale Aktivität des Enzyms im Blut je nach Alter und beträgt folgende Werte:
  • Kinder unter einem Jahr - weniger als 450 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 344 U / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 315 U / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 330 U / l;
  • Jugendliche von 12 bis 17 Jahren - weniger als 280 U / l;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Schwangerschaftszeit;
  • Neugeborene bis zu 10 Tagen;
  • Intensive körperliche Aktivität;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Zirrhose, Gelbsucht aufgrund einer Verstopfung der Gallenwege);
  • Herzinfarkt;
  • Lungenembolie oder Infarkt;
  • Erkrankungen des Blutsystems (akute Leukämie, Anämie);
  • Krankheiten und Muskelschäden (Trauma, Atrophie, Myositis, Myodystrophie usw.);
  • Nierenerkrankung (Glomerulonephritis, Pyelonephritis, Niereninfarkt);
  • Akute Pankreatitis;
  • Alle Zustände, die mit einem massiven Zelltod einhergehen (Schock, Hämolyse, Verbrennungen, Hypoxie, schwere Unterkühlung usw.);
  • Bösartige Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • Einnahme von lebertoxischen Medikamenten (Koffein, Steroidhormone, Cephalosporin-Antibiotika usw.), Alkoholkonsum.

Eine Abnahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei einer genetischen Störung oder einem vollständigen Fehlen von Enzymuntereinheiten beobachtet.

Lipase

Lipase ist ein Enzym, das die Reaktion der Spaltung von Triglyceriden in Glycerin und Fettsäuren sicherstellt. Das heißt, Lipase ist wichtig für die normale Verdauung von Fetten, die mit der Nahrung in den Körper gelangen. Das Enzym wird von einer Reihe von Organen und Geweben produziert, aber der Löwenanteil der im Blut zirkulierenden Lipase stammt aus der Bauchspeicheldrüse. Nach der Produktion in der Bauchspeicheldrüse gelangt Lipase in den Zwölffingerdarm und den Dünndarm, wo sie Fette aus der Nahrung abbaut. Aufgrund ihrer geringen Größe gelangt Lipase durch die Darmwand in die Blutgefäße und zirkuliert im Blutkreislauf, wo sie weiterhin Fette in Komponenten zerlegt, die von Zellen aufgenommen werden.

Die Zunahme der Lipaseaktivität im Blut ist meist auf die Zerstörung von Pankreaszellen und die Freisetzung einer großen Menge des Enzyms in den Blutkreislauf zurückzuführen. Aus diesem Grund spielt die Bestimmung der Lipaseaktivität eine sehr wichtige Rolle bei der Diagnose einer Pankreatitis oder einer Blockade der Pankreasgänge durch einen Tumor, einen Stein, eine Zyste usw. Zusätzlich kann bei Nierenerkrankungen eine hohe Aktivität der Lipase im Blut beobachtet werden, wenn das Enzym im Blutkreislauf zurückgehalten wird..

Somit ist es offensichtlich, dass die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der Lipase im Blut die folgenden Zustände und Krankheiten sind:

  • Verdacht auf akute oder Verschlimmerung einer chronischen Pankreatitis;
  • Chronische Pankreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Akuten Cholezystitis;
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Leberzirrhose;
  • Abdominaltrauma;
  • Alkoholismus.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Lipase im Blut bei Erwachsenen 8 bis 78 U / l und bei Kindern 3 bis 57 U / l. Bei der Bestimmung der Aktivität von Lipase mit anderen Reagenziengruppen beträgt der Normalwert des Indikators bei Erwachsenen weniger als 190 U / l und bei Kindern weniger als 130 U / l..

Eine Zunahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Krebs, Zyste oder Pseudozyste der Bauchspeicheldrüse;
  • Alkoholismus;
  • Gallenkolik;
  • Intrahepatische Cholestase;
  • Chronische Erkrankungen der Gallenblase;
  • Strangulation oder Infarkt des Darms;
  • Stoffwechselerkrankungen (Diabetes, Gicht, Fettleibigkeit);
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Peritonitis;
  • Epidemische Parotitis, die mit einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse auftritt;
  • Einnahme von Medikamenten, die einen Spasmus des Schließmuskels von Oddi verursachen (Morphin, Indomethacin, Heparin, Barbiturate usw.).

Eine Abnahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:
  • Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation (außer Pankreaskarzinom);
  • Überschüssige Triglyceride im Blut vor dem Hintergrund von Unterernährung oder mit erblicher Hyperlipidämie.

Pepsinogene I und II

Die Pepsinogene I und II sind Vorläufer des Hauptmagenzyms Pepsin. Sie werden von den Magenzellen produziert. Einige der Pepsinogene aus dem Magen gelangen in den systemischen Kreislauf, wo ihre Konzentration mit verschiedenen biochemischen Methoden bestimmt werden kann. Im Magen werden Pepsinogene unter dem Einfluss von Salzsäure in das Enzym Pepsin umgewandelt, das mit der Nahrung aufgenommene Proteine ​​abbaut. Dementsprechend ermöglicht es Ihnen die Konzentration von Pepsinogenen im Blut, Informationen über den Zustand der Sekretionsfunktion des Magens zu erhalten und die Art der Gastritis (atrophisch, hyperacid) zu identifizieren..

Pepsinogen I wird von Zellen des Fundus und des Magenkörpers synthetisiert, und Pepsinogen II wird von Zellen aller Teile des Magens und des oberen Teils des Zwölffingerdarms synthetisiert. Die Bestimmung der Konzentration von Pepsinogen I ermöglicht es Ihnen daher, den Zustand des Körpers und des Fundus des Magens sowie von Pepsinogen II - allen Teilen des Magens - zu beurteilen.

Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut verringert wird, deutet dies auf den Tod der Hauptzellen des Körpers und des Fundus des Magens hin, die diesen Vorläufer von Pepsin produzieren. Dementsprechend kann ein niedriger Pepsinogen I-Spiegel auf eine atrophische Gastritis hinweisen. Darüber hinaus kann der Pepsinogen II-Spiegel vor dem Hintergrund einer atrophischen Gastritis lange Zeit innerhalb normaler Grenzen bleiben. Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut erhöht wird, deutet dies auf eine hohe Aktivität der Hauptzellen des Fundus und des Magenkörpers und daher auf eine Gastritis mit hohem Säuregehalt hin. Ein hoher Pepsinogen II-Spiegel im Blut weist auf ein hohes Risiko für Magengeschwüre hin, da die sekretierenden Zellen nicht nur Enzymvorläufer, sondern auch Salzsäure zu aktiv produzieren.

Für die klinische Praxis ist die Berechnung des Verhältnisses von Pepsinogen I zu Pepsinogen II von großer Bedeutung, da dieser Koeffizient den Nachweis einer atrophischen Gastritis und ein hohes Risiko für die Entwicklung von Geschwüren und Magenkrebs ermöglicht. Wenn der Koeffizient also weniger als 2,5 beträgt, sprechen wir von atrophischer Gastritis und einem hohen Risiko für Magenkrebs. Und mit einem Koeffizienten von mehr als 2,5 - über ein hohes Risiko für Magengeschwüre. Darüber hinaus ermöglicht das Verhältnis der Konzentrationen von Pepsinogenen im Blut die Unterscheidung zwischen funktionellen Verdauungsstörungen (z. B. vor dem Hintergrund von Stress, Unterernährung usw.) und realen organischen Veränderungen im Magen. Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogenen mit der Berechnung ihres Verhältnisses derzeit eine Alternative zur Gastroskopie für diejenigen Personen, die sich aus irgendeinem Grund diesen Untersuchungen nicht unterziehen können..

Die Bestimmung der Aktivität der Pepsinogene I und II ist in folgenden Fällen gezeigt:

  • Beurteilung des Zustands der Magenschleimhaut bei Menschen mit atrophischer Gastritis;
  • Identifizierung einer progressiven atrophischen Gastritis mit einem hohen Risiko, an Magenkrebs zu erkranken;
  • Identifizierung von Magen- und Zwölffingerdarmgeschwüren;
  • Erkennung von Magenkrebs;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Therapie bei Gastritis und Magengeschwüren.

Normalerweise beträgt die Aktivität jedes Pepsinogens (I und II) 4 - 22 μg / l.

In den folgenden Fällen wird eine Erhöhung des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:

  • Akute und chronische Gastritis;
  • Zollinger-Ellison-Syndrom;
  • Zwölffingerdarmgeschwür;
  • Alle Bedingungen, unter denen die Salzsäurekonzentration im Magensaft erhöht ist (nur für Pepsinogen I).

In den folgenden Fällen wird eine Abnahme des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:
  • Progressive atrophische Gastritis;
  • Magenkarzinom (Krebs);
  • Addison-Krankheit;
  • Perniziöse Anämie (nur für Pepsinogen I), auch Addison-Birmer-Krankheit genannt;
  • Myxödem;
  • Zustand nach Resektion (Entfernung) des Magens.

Cholinesterase (ChE)

Der gleiche Name "Cholinesterase" bezieht sich normalerweise auf zwei Enzyme - echte Cholinesterase und Pseudocholinesterase. Beide Enzyme können Acetylcholin abbauen, das ein Neurotransmitter in Nervenverbindungen ist. Echte Cholinesterase ist an der Übertragung von Nervenimpulsen beteiligt und kommt in großen Mengen in Hirngeweben, Nervenenden, Lungen, Milz und Erythrozyten vor. Pseudocholinesterase spiegelt die Fähigkeit der Leber wider, Proteine ​​zu synthetisieren, und spiegelt die funktionelle Aktivität dieses Organs wider.

Beide Cholinesterasen sind im Blutserum vorhanden, und daher wird die Gesamtaktivität beider Enzyme bestimmt. Infolgedessen wird die Bestimmung der Cholinesteraseaktivität im Blut verwendet, um Patienten zu identifizieren, bei denen Muskelrelaxantien (Medikamente, die die Muskeln entspannen) eine Langzeitwirkung haben, was in der Praxis eines Anästhesisten wichtig ist, um die richtige Dosierung von Medikamenten zu berechnen und einen cholinergen Schock zu vermeiden. Zusätzlich wird die Enzymaktivität bestimmt, um eine Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (viele landwirtschaftliche Pestizide, Herbizide) und Carbamaten nachzuweisen, bei denen die Cholinesteraseaktivität verringert ist. In Abwesenheit der Gefahr einer Vergiftung und einer geplanten Operation wird die Cholinesteraseaktivität bestimmt, um den Funktionszustand der Leber zu beurteilen..

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von Cholinesterase sind die folgenden Bedingungen:

  • Diagnose und Bewertung der Wirksamkeit der Therapie bei Lebererkrankungen;
  • Nachweis einer Vergiftung mit Organophosphorverbindungen (Insektiziden);
  • Bestimmung des Komplikationsrisikos bei geplanten Operationen unter Verwendung von Muskelrelaxantien.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Cholinesterase im Blut bei Erwachsenen 3700 - 13200 U / l, wenn Butyrylcholin als Substrat verwendet wird. Bei Kindern von der Geburt bis zu sechs Monaten ist die Enzymaktivität sehr gering, von 6 Monaten bis 5 Jahren - 4900 - 19800 U / l, von 6 bis 12 Jahren - 4200 - 16300 U / l und von 12 Jahren - wie bei Erwachsenen.

Eine Zunahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:

  • Hyperlipoproteinämie Typ IV;
  • Nephrose oder nephrotisches Syndrom;
  • Fettleibigkeit;
  • Typ II Diabetes mellitus;
  • Brusttumoren bei Frauen;
  • Magengeschwür;
  • Bronchialasthma;
  • Exsudative Enteropathie;
  • Geisteskrankheit (manisch-depressive Psychose, depressive Neurose);
  • Alkoholismus;
  • Die ersten Wochen der Schwangerschaft.

Eine Abnahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:
  • Genetisch bestimmte Varianten der Cholinesteraseaktivität;
  • Vergiftung mit Organophosphaten (Insektiziden usw.);
  • Hepatitis;
  • Leberzirrhose;
  • Kongestive Leber mit Herzinsuffizienz;
  • Metastasen von bösartigen Tumoren der Leber;
  • Hepatische Amöbiasis;
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholangitis, Cholezystitis);
  • Akute Infektionen;
  • Lungenembolie;
  • Erkrankungen der Skelettmuskulatur (Dermatomyositis, Dystrophie);
  • Zustände nach Operation und Plasmapherese;
  • Chronisches Nierenleiden;
  • Späte Schwangerschaft;
  • Alle Zustände, die mit einer Abnahme des Albuminspiegels im Blut einhergehen (z. B. Malabsorptionssyndrom, Fasten);
  • Peeling-Dermatitis;
  • Myelom;
  • Rheuma;
  • Herzinfarkt;
  • Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Steroidhormone, Glukokortikoide).

Alkalische Phosphatase (ALP)

Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein Enzym, das Phosphorsäureester spaltet und am Phosphor-Calcium-Metabolismus in Knochengewebe und Leber beteiligt ist. Die größte Menge befindet sich in Knochen und Leber und gelangt von diesen Geweben in den Blutkreislauf. Dementsprechend ist im Blut ein Teil der alkalischen Phosphatase aus dem Knochen und ein Teil aus der Leber. Normalerweise gelangt wenig alkalische Phosphatase in den Blutkreislauf und ihre Aktivität nimmt mit der Zerstörung von Knochen- und Leberzellen zu, was bei Hepatitis, Cholestase, Osteodystrophie, Knochentumoren, Osteoporose usw. möglich ist. Daher ist das Enzym ein Indikator für den Zustand von Knochen und Leber..

Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut sind folgende Zustände und Krankheiten:

  • Identifizierung von Leberschäden im Zusammenhang mit einer Blockade der Gallenwege (z. B. Gallensteinerkrankung, Tumor, Zyste, Abszess);
  • Diagnostik von Knochenerkrankungen, bei denen ihre Zerstörung auftritt (Osteoporose, Osteodystrophie, Osteomalazie, Tumoren und Knochenmetastasen);
  • Diagnose von Morbus Paget;
  • Krebs des Kopfes der Bauchspeicheldrüse und der Nieren;
  • Darmerkrankung;
  • Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Rachitis mit Vitamin D..

Normalerweise beträgt die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 30 - 150 U / l. Bei Kindern und Jugendlichen ist die Aktivität des Enzyms aufgrund aktiverer Stoffwechselprozesse in den Knochen höher als bei Erwachsenen. Die normale Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei Kindern unterschiedlichen Alters ist wie folgt:
  • Kinder unter 1 Jahr: Jungen - 80 - 480 U / l, Mädchen - 124 - 440 U / l;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren: Jungen - 104 - 345 U / l, Mädchen - 108 - 310 U / l;
  • Kinder 3 - 6 Jahre: Jungen - 90 - 310 U / l, Mädchen - 96 - 295 U / l;
  • Kinder von 6 bis 9 Jahren: Jungen - 85 - 315 U / l, Mädchen - 70 - 325 U / l;
  • Kinder 9 - 12 Jahre: Jungen - 40 - 360 U / l, Mädchen - 50 - 330 U / l;
  • Kinder 12 - 15 Jahre: Jungen - 75 - 510 U / l, Mädchen - 50 - 260 U / l;
  • Kinder 15 - 18 Jahre: Jungen - 52 - 165 U / l, Mädchen - 45 - 150 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Knochenerkrankungen mit erhöhtem Knochenabbau (Morbus Paget, Morbus Gaucher, Osteoporose, Osteomalazie, Krebs und Knochenmetastasen);
  • Hyperparathyreoidismus (erhöhte Konzentration von Nebenschilddrüsenhormonen im Blut);
  • Diffuser giftiger Kropf;
  • Leukämie;
  • Rachitis;
  • Frakturheilungszeit;
  • Lebererkrankungen (Leberzirrhose, Nekrose, Krebs und Lebermetastasen, infektiös, toxisch, Arzneimittelhepatitis, Sarkoidose, Tuberkulose, parasitäre Infektionen);
  • Verstopfung der Gallenwege (Cholangitis, Steine ​​der Gallenwege und der Gallenblase, Tumoren der Gallenwege);
  • Mangel an Kalzium und Phosphat im Körper (z. B. aufgrund von Hunger oder schlechter Ernährung);
  • Zytomegalie bei Kindern;
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Lungen- oder Niereninfarkt;
  • Frühchen;
  • Drittes Schwangerschaftstrimester;
  • Zeit des schnellen Wachstums bei Kindern;
  • Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Enteritis, bakterielle Infektionen usw.);
  • Einnahme von für die Leber toxischen Arzneimitteln (Methotrexat, Chlorpromazin, Antibiotika, Sulfonamide, große Dosen Vitamin C, Magnesia).

Eine Abnahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Hypothyreose (Mangel an Schilddrüsenhormonen);
  • Skorbut;
  • Schwere Anämie;
  • Kwashiorkor;
  • Mangel an Kalzium, Magnesium, Phosphaten, Vitamin C und B.12;;
  • Überschüssiges Vitamin D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasie;
  • Kretinismus;
  • Hereditäre Hypophosphatasie;
  • Bestimmte Medikamente wie Azathioprin, Clofibrat, Danazol, Östrogene und orale Kontrazeptiva.

Autor: Nasedkina A.K. Spezialist für biomedizinische Forschung.